アクチン細胞骨格の原核生物起源

最近まで、細菌は真核生物細胞質を組織するアクチンまたはチューブリンフィラメントネットワークを欠いていると考えられていました。ただし、ここでは、細菌のMREBタンパク質が、真核生物アクチンの生理学的ポリマーと同様のサブユニットリピートと同様のサブユニットリピートとともにフィラメントに集合することを示しています。Mrebの結晶構造を解明することにより、MrebとActinが3次元で非常に類似していることを実証します。さらに、結晶にはプロトフィラメントが含まれており、原子分解能でのアクチン様鎖の視覚化を可能にします。MREBプロトフィラメントの構造は、F-アクチンのモデルと非常によく一致しており、タンパク質が同一の向きで集まることを示しています。MREBのアクチン様特性は、MREBが細胞形状の測定に関与しているrod型細胞の細胞膜の下に大きな繊維性螺旋を形成するという発見を説明しています。したがって、原核生物は現在、チューブリン、つまりFTSZ、およびアクチンの両方のホモログを持っていることが知られています。

It was thought until recently that bacteria lack the actin or tubulin filament networks that organize eukaryotic cytoplasm. However, we show here that the bacterial MreB protein assembles into filaments with a subunit repeat similar to that of F-actin-the physiological polymer of eukaryotic actin. By elucidating the MreB crystal structure we demonstrate that MreB and actin are very similar in three dimensions. Moreover, the crystals contain protofilaments, allowing visualization of actin-like strands at atomic resolution. The structure of the MreB protofilament is in remarkably good agreement with the model for F-actin, showing that the proteins assemble in identical orientations. The actin-like properties of MreB explain the finding that MreB forms large fibrous spirals under the cell membrane of rod-shaped cells, where they are involved in cell-shape determination. Thus, prokaryotes are now known to possess homologues both of tubulin, namely FtsZ, and of actin.