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The Journal of biological chemistry2001Nov16Vol.276issue(46)

分化関連Na+依存性無機リン酸コトランスポーター(DNPI)は、内分泌グルタミン酸作動系における小胞グルタミン酸輸送体です

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
概要
Abstract

小胞グルタミン酸輸送体は、神経シナプス小胞および内分泌シナプス様微小胞に存在し、L-グルタミン酸の小胞貯蔵の原因です。脳特異的Na(+) - 依存性無機リン酸トランスポーター(BNPI)は、シナプス小胞の小胞グルタミン酸輸送体として機能し、このBNPIの発現は中枢神経系のグルタマテジシックな表現型を定義します(Bellocchio、E。、Reimer、R。J.、R。J.、R。J.Fremeau、R。T.、Jr。、およびEdwards、R。H.(2000)Science 289、957-960; Takamori、S.、Rhee、J。S.、Rosenmund、C。、およびJahn、R。(2000)Nature 407、189-194)。ただし、すべてのグルタミン酸作動性ニューロンにBNPIが含まれているわけではないため、小胞グルタミン酸の取り込みの原因となる追加の輸送体が仮定されています。ここでは、分化関連Na(+) - 依存性無機リン酸コトランスポーター(DNPI)、BNPIのアイソフォーム(Y.、Y.、Mashima、H.、Onda、H.、Hisano、S.、Kasuya、H。、Hori、T.、Yamada、S.、Tomura、H.、Yamada、Y.、Inoue、I.、Kojima、I.、およびTakeda、J。(2000)J。Neurochem。74、2622-2625)、cos7細胞で発現した場合、液胞プロトンポンプによって確立されたプロトンの電気化学勾配を犠牲にしてl-グルタミン酸を輸送します。分子分子、生物学、および免疫組織化学的研究は、神経細胞におけるその存在に加えて、哺乳類の松果細胞、アルファット細胞、クローン膵アルファ細胞、およびランゲルハンズイスレットのアルファ細胞で優先的に発現することを示しています。(2+) - 依存的に調節されたエキソサイトーシスに続いて、その小胞貯蔵が続きます。ランゲルハンス島の膵臓ポリペプチド分泌F細胞もDNPIを発現しました。これらの結果は、DNPIがグルタミン酸作動性内分泌細胞とニューロンで別の小胞トランスポーターとして機能するという証拠を構成しています。

小胞グルタミン酸輸送体は、神経シナプス小胞および内分泌シナプス様微小胞に存在し、L-グルタミン酸の小胞貯蔵の原因です。脳特異的Na(+) - 依存性無機リン酸トランスポーター(BNPI)は、シナプス小胞の小胞グルタミン酸輸送体として機能し、このBNPIの発現は中枢神経系のグルタマテジシックな表現型を定義します(Bellocchio、E。、Reimer、R。J.、R。J.、R。J.Fremeau、R。T.、Jr。、およびEdwards、R。H.(2000)Science 289、957-960; Takamori、S.、Rhee、J。S.、Rosenmund、C。、およびJahn、R。(2000)Nature 407、189-194)。ただし、すべてのグルタミン酸作動性ニューロンにBNPIが含まれているわけではないため、小胞グルタミン酸の取り込みの原因となる追加の輸送体が仮定されています。ここでは、分化関連Na(+) - 依存性無機リン酸コトランスポーター(DNPI)、BNPIのアイソフォーム(Y.、Y.、Mashima、H.、Onda、H.、Hisano、S.、Kasuya、H。、Hori、T.、Yamada、S.、Tomura、H.、Yamada、Y.、Inoue、I.、Kojima、I.、およびTakeda、J。(2000)J。Neurochem。74、2622-2625)、cos7細胞で発現した場合、液胞プロトンポンプによって確立されたプロトンの電気化学勾配を犠牲にしてl-グルタミン酸を輸送します。分子分子、生物学、および免疫組織化学的研究は、神経細胞におけるその存在に加えて、哺乳類の松果細胞、アルファット細胞、クローン膵アルファ細胞、およびランゲルハンズイスレットのアルファ細胞で優先的に発現することを示しています。(2+) - 依存的に調節されたエキソサイトーシスに続いて、その小胞貯蔵が続きます。ランゲルハンス島の膵臓ポリペプチド分泌F細胞もDNPIを発現しました。これらの結果は、DNPIがグルタミン酸作動性内分泌細胞とニューロンで別の小胞トランスポーターとして機能するという証拠を構成しています。

Vesicular glutamate transporter is present in neuronal synaptic vesicles and endocrine synaptic-like microvesicles and is responsible for vesicular storage of L-glutamate. A brain-specific Na(+)-dependent inorganic phosphate transporter (BNPI) functions as a vesicular glutamate transporter in synaptic vesicles, and the expression of this BNPI defines the glutamatergic phenotype in the central nervous system (Bellocchio, E. E., Reimer, R. J., Fremeau, R. T., Jr., and Edwards, R. H. (2000) Science 289, 957-960; Takamori, S., Rhee, J. S., Rosenmund, C., and Jahn, R. (2000) Nature 407, 189-194). However, since not all glutamatergic neurons contain BNPI, an additional transporter(s) responsible for vesicular glutamate uptake has been postulated. Here we report that differentiation-associated Na(+)-dependent inorganic phosphate cotransporter (DNPI), an isoform of BNPI (Aihara, Y., Mashima, H., Onda, H., Hisano, S., Kasuya, H., Hori, T., Yamada, S., Tomura, H., Yamada, Y., Inoue, I., Kojima, I., and Takeda, J. (2000) J. Neurochem. 74, 2622-2625), also transports L-glutamate at the expense of an electrochemical gradient of protons established by the vacuolar proton pump when expressed in COS7 cells. Molecular, biological, and immunohistochemical studies have indicated that besides its presence in neuronal cells DNPI is preferentially expressed in mammalian pinealocytes, alphaTC6 cells, clonal pancreatic alpha cells, and alpha cells of Langerhans islets, these cells being proven to secrete L-glutamate through Ca(2+)-dependent regulated exocytosis followed by its vesicular storage. Pancreatic polypeptide-secreting F cells of Langerhans islets also expressed DNPI. These results constitute evidence that DNPI functions as another vesicular transporter in glutamatergic endocrine cells as well as in neurons.

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