リゾチームの甘さと酵素活性

鶏の卵リゾチームは、人間のための甘い味覚を引き出します。ジスルフィド結合の還元、熱処理、および甘さと加水分解活性の両方に対する鶏卵リゾチームの化学修飾の影響を調査しました。リゾチーム分子の硫化硫化物内結合が減少し、S-3-（トリメチル化アミノ）プロピル化された場合、甘さと酵素活性の両方が失われました。リゾチームの甘さと酵素活性は、95度Cで18時間加熱すると失われました。これらの事実は、リゾチームの三次構造が、酵素活性だけでなく甘い味を引き出すために不可欠であることを示唆しています。グリシンメチルエステルまたはアミノメタンスルホン酸によるリゾチーム中のカルボキシル残基の修飾は、触媒残基をブロックすることにより酵素活性の損失をもたらしましたが、甘さは完全に保持されました。これらの結果は、リゾチームの甘さがその酵素活性とは無関係であることを示しています。ガチョウの卵から精製されたリゾチームは、同様に甘い味を誘発しましたが、グース（G型）のリゾチームは、構造、免疫学、および酵素特性に基づいてヘン卵リゾチーム（Cタイプ）とはまったく異なります。これらの発見は、リゾチームの特定のタンパク質特性が甘さの誘発に必要であり、酵素反応によって生成される酵素活性と炭水化物は甘い味とは関係がないことを示しています。

Hen egg lysozyme elicits a sweet taste sensation for human beings. Effects of reduction of disulfide bonds, heat treatment, and chemical modification of hen egg lysozyme on both sweetness and hydrolytic activity were investigated. Both the sweetness and enzymatic activities were lost when the intradisulfide linkage in a lysozyme molecule was reduced and S-3-(trimethylated amino) propylated. The sweetness and enzymatic activity of lysozyme were lost on heating at 95 degrees C for 18 h. These facts suggest that tertiary structures of lysozyme are indispensable for eliciting a sweet taste as well as enzymatic activity. Although the modification of carboxyl residues in a lysozyme by glycine methylester or aminomethansulfonic acid resulted in the loss of enzymatic activity by blocking the catalytic residues, the sweetness was fully retained. These results indicate that the sweetness of lysozyme was independent of its enzymatic activity. The lysozyme purified from goose egg white similarly elicited a sweet taste, although goose (g-type) lysozyme is quite different from hen egg lysozyme (c-type) on the basis of structural, immunological, and enzymatic properties. These findings indicate that a specific protein property of lysozyme is required for sweetness elicitation and that the enzymatic activity and carbohydrates produced by enzymatic reaction are not related to the sweet taste.