焦点接着タンパク質であるジキシンとヒトパピローマウイルス6型のE6タンパク質との相互作用は、その核転座をもたらします

接着斑分子であるザイキシンは、ヒトケラチノサイトから調製されたcDNAライブラリーの酵母ツーハイブリッドスクリーニングにおいて、ヒトパピローマウイルス(HPV)6型由来のE6タンパク質と特異的に相互作用する。Zyxin は、HPV 11、16、または 18 型の E6 タンパク質とは有意に相互作用しません。相互作用は、インビトロおよびインビボ分析によって確認されており、それには LIM ドメイン (Lin-11、Isl-1、および Mec-3 [GFreyd、S.K.Kim、およびH.R.Horvitz、Nature 344:876-879、1990]）ジキシンのカルボキシル末端に見出される。HPV 由来の E6 ((6)E6) と zyxin を同時トランスフェクションすると、核内に zyxin が蓄積され、転写活性化因子として機能します。(6)E6 は内因性ザイキシンを核に動員することもできます。

Zyxin, a focal adhesion molecule, interacts specifically with the E6 protein from human papillomavirus (HPV) type 6 in a yeast two-hybrid screen of a cDNA library prepared from human keratinocytes. Zyxin does not interact significantly with E6 proteins from HPV types 11, 16, or 18. The interaction was confirmed by in vitro and in vivo analyses and it requires the LIM domains (Lin-11, Isl-1, and Mec-3 [G. Freyd, S. K. Kim, and H. R. Horvitz, Nature 344:876-879, 1990]) found at the carboxyl terminus of zyxin. Cotransfection of E6 from HPV ((6)E6) and zyxin results in the accumulation of zyxin in the nucleus where it can function as a transcriptional activator. (6)E6 can also mobilize endogenous zyxin to the nucleus.