膜タンパク質とペプチドの二次構造の疎水性と予測

X線結晶学から知られている構造が分析されている、積分膜タンパク質とペプチドによる膜に広がるαヘリックスの形成を予測するための水腫法の信頼性。Kyte-doolittle Hydropathyプロットは、光合成細菌Rhodopseudomonas viridisおよびRhodobacter sphaeroides（R-26）の反応中心（RC）の22膜貫通アルファヘリックスを正確に予測しないことが示されています。これらのタンパク質の予測の精度は、最適化されたKyte-Doolittle疎水性スケールを使用して改善されました。しかし、この疎水性スケールは、最適化手順から除外された光合成細菌Rhodopseudomonas AdidophilaおよびRhodospirillum MolischianumのB800-850（LH2）複合体のアルファベトペプチドの予測を改善しませんでした。RCタンパク質とLH2ペプチドの膜貫通アルファヘリックスの最良および最悪の予測は、RCタンパク質のアミノ酸配列とX線データから計算された傾向スケール（PRC）でそれぞれ得られました。LH2複合体のアルファベトペプチドのアミノ酸配列とX線データを使用して得られた傾向スケール（PLH）は、LH2ペプチドの膜貫通セグメントの許容可能な予測を与えませんでした。さらに、PRCスケールと著しく矛盾していました。アミノ酸は、膜貫通セグメントの局在化を有意に好まないと結論付けられています。したがって、水腫方法論の予測能力は制限されているように見えます。膜貫通セグメントの数は、最良のケースのみで正しく計算でき、タンパク質アミノ酸配列における膜を導くアルファヘリックスの長さと位置はできません。正確に予測されました。

Reliability of the hydropathy method to predict the formation of membrane-spanning alpha-helices by integral membrane proteins and peptides whose structure is known from X-ray crystallography is analysed. It is shown that Kyte-Doolittle hydropathy plots do not predict accurately 22 transmembrane alpha-helices in the reaction centres (RC) of the photosynthetic bacteria Rhodopseudomonas viridis and Rhodobacter sphaeroides (R-26). The accuracy of prediction for these proteins was improved using an optimised Kyte-Doolittle hydrophobicity scale. However, this hydrophobicity scale did not improve the predictions for the alphabeta-peptides of the B800-850 (LH2) complexes of the photosynthetic bacteria Rhodopseudomonas acidophila and Rhodospirillum molischianum, which were excluded from the optimisation procedure. The best and worst predictions of membrane-spanning alpha-helices for the RC proteins and LH2 peptides, respectively, were obtained with a propensity scale (PRC) calculated from the amino acid sequences and X-ray data for the RC proteins. A propensity scale (PLH) obtained using the amino acid sequences and X-ray data for the alphabeta-peptides of the LH2 complexes did not give an acceptable prediction of the transmembrane segments in the LH2 peptides; moreover, it markedly contradicted the PRC scale. Amino acids have been concluded to have no significant preference to localisation in transmembrane segments. Therefore, the predictive ability of the hydropathy methodology appears to be limited: the number of transmembrane segments can be correctly calculated for the best case only, and the lengths and positions of membrane-spanning alpha-helices in a protein amino acid sequence can not be predicted exactly.