タンパク質ホスファターゼ2aは、ラット脂肪細胞におけるプロテインキナーゼBの調節に関与する主なホスファターゼです

脂肪細胞では、プロテインキナーゼB（PKB）は、インスリンの抗脂肪分解シグナル伝達経路の重要な酵素であるホスホジエステラーゼ3B（PDE3B）をリン酸化する酵素であることが示唆されています。PKBホスファターゼのスクリーニングを行うために、脂肪細胞ホモジネートをイオン交換クロマトグラフィーを使用して分別し、PKBホスファターゼ活性について分析しました。PKBホスファターゼ活性は、セリン/スレオニンホスファターゼ（PP）2aで溶けた1つの主要なピークとして溶出しました。さらに、脂肪細胞をPPの阻害剤とインキュベートしました。1ミクロムオカダ酸酸との脂肪細胞のインキュベーションは、PP2Aを75％、PP1活性を17％しか阻害しませんでしたが、1ミクロムタオトマイシンはPP1活性を54％およびPP2Aを7％しか阻害しませんでした。タートマイシンではなく岡田酸は、pkbalphaとpkbbetaの両方の活性化を誘導しました。最後に、PP2Aサブユニットは、PKBのリン酸化が発生すると考えられている原形質膜（PM）を含むいくつかの細胞内コンパートメントで見つかりました。要約すると、我々の結果は、PP2Aが脂肪細胞でPKBを脱リン酸化する主要なホスファターゼであることを示唆しています。

In adipocytes, protein kinase B (PKB) has been suggested to be the enzyme that phosphorylates phosphodiesterase 3B (PDE3B), a key enzyme in insulin's antilipolytic signalling pathway. In order to screen for PKB phosphatases, adipocyte homogenates were fractionated using ion-exchange chromatography and analysed for PKB phosphatase activities. PKB phosphatase activity eluted as one main peak, which coeluted with serine/threonine phosphatases (PP)2A. In addition, adipocytes were incubated with inhibitors of PP. Incubation of adipocytes with 1 microM okadaic acid inhibited PP2A by 75% and PP1 activity by only 17%, while 1 microM tautomycin inhibited PP1 activity by 54% and PP2A by only 7%. Okadaic acid, but not tautomycin, induced the activation of both PKBalpha and PKBbeta. Finally, PP2A subunits were found in several subcellular compartments, including plasma membranes (PM) where the phosphorylation of PKB is thought to occur. In summary, our results suggest that PP2A is the principal phosphatase that dephosphorylates PKB in adipocytes.