硝酸レダクターゼの進化：共通の機能上の分子および構造的変動

窒素オキシアニオンの生物学的変換は本質的に広まっており、堅牢な生物地球化学サイクルを生み出します。硝酸塩還元の最初のステップは、硝酸酵素還元酵素（NR）によって実行されます。NRは常に同じ化学反応（硝酸塩の亜硝酸塩への変換）を触媒しますが、細胞、構造、および機能の位置は生物依存性です。タンパク質配列データを使用して、系統発生関係を決定し、構造と機能の類似性を調べます。NRの3つの異なるクレードが明らかです。真核生物同化NR（EUK-NR）クレード、膜関連の原核生物NR（NAR）クレード、およびペリプラズムNR（NAP）と原核生物同化NR（NAS）の両方を含むクレード。分類学的分類に続く高度な配列類似性と系統発生分布は、真核細胞の進化の早い段階でEUK-NRの単系統起源を示唆しています。対照的に、配列保存、系統解析、および生理学は、NARとNAPの両方が水平遺伝子導入によって獲得されたことを示唆しています。NAPとNASは、NAPがNASのサブクレードで、類似性の程度が少なくなります。Desulfovibrio Desulfuricansなどの厳密な嫌気性細菌からの昼寝は、能力種の祖先であり、NAPとNASの間の進化的なつながりを提供する可能性があります。4つのタンパク質すべてのモリブデンおよび型の補因子の保存結合部位を観察しました。アンモニアが最終生成物であるEuk-NR、NAS、およびNARを含む経路では、亜硝酸塩はシロヘム亜硝酸還元酵素によってアンモニアに還元されます。ただし、NAPは、ペンタヘム亜硝酸還元酵素と結合されています。脱窒では、NARまたはNAPが関与しているかどうかにかかわらず、亜硝酸塩は、シトクロムCD1または銅含有亜硝酸塩レダクターゼのいずれかによって一酸化窒素に還元されます。この複雑さは、重要な生物学的プロセスとしての硝酸塩減少の重要性を強調しています。

The biological transformation of nitrogen oxyanions is widespread in nature and gives rise to a robust biogeochemical cycle. The first step in nitrate reduction is carried out by the enzyme nitrate reductase (NR). Although NR always catalyzes the same chemical reaction (conversion of nitrate into nitrite), its location in the cell, structure, and function are organism-dependent. We use protein sequence data to determine phylogenetic relationships and to examine similarities in structure and function. Three distinct clades of NR are apparent: the eukaryotic assimilatory NR (Euk-NR) clade, the membrane-associated prokaryotic NR (Nar) clade, and a clade that includes both the periplasmic NR (Nap) and prokaryotic assimilatory NR (Nas). The high degree of sequence similarity and a phylogenetic distribution that follows taxonomic classification suggest a monophyletic origin for the Euk-NR early on in the evolution of eukaryotic cells. In contrast, sequence conservation, phylogenetic analysis, and physiology suggest that both Nar and Nap were acquired by horizontal gene transfer. Nap and Nas share a lesser degree of similarity, with Nap a subclade of Nas. Nap from strict anaerobic bacteria such as Desulfovibrio desulfuricans is ancestral to facultative species and may provide an evolutionary link between Nap and Nas. We observed conserved binding sites for molybdenum and pterin cofactors in all four proteins. In pathways involving Euk-NR, Nas, and Nar, for which ammonia is the end product, nitrite is reduced to ammonia by a siroheme nitrite reductase. Nap, however, is coupled to a pentaheme nitrite reductase. In denitrification, whether Nar or Nap is involved, nitrite is reduced to nitric oxide by either a cytochrome cd1 or a copper-containing nitrite reductase. This complexity underscores the importance of nitrate reduction as a key biological process.