ユビキチン関連修飾子SUMO1および核細胞質輸送

小さなユビキチン関連修飾子SUMO-1とそのホモログは、多数の細胞タンパク質に共役できます。これには、ユビキチン化に似た酵素カスケードが含まれ、修飾はイソペプチダーゼによって戻ることができます。SUMOYLationは分解につながるのではなく、タンパク質/タンパク質の相互作用を調節し、細胞内局在化を調節し、ユビキチン依存性分解から修正された標的を保護します。30を超える異なる標的タンパク質に対して収集されたデータは、2つの細胞プロセス、核細胞質輸送と核内標的を指し示し、核内標的であり、そこではSUMOが積極的な役割を果たします。ここでは、SUMOと核輸送の間のリンクに焦点を当てます。

Small ubiquitin related modifier SUMO-1 and its homologs can be conjugated to a large number of cellular proteins. This involves an enzymatic cascade that resembles ubiquitination, and the modification can be reverted by isopeptidases. SUMOylation does not lead to degradation but instead appears to regulate protein/protein interactions, intracellular localization and protects some modified targets from ubiquitin-dependent degradation. Data collected for more than 30 different target proteins point to two cellular processes, nucleocytoplasmic transport and intranuclear targeting, in which SUMO plays an active role. Here we will focus on links between SUMO and nuclear transport.