乳酸デヒドロゲナーゼは、ヒトおよびマウスの外側筋肉のミトコンドリア酵素ではありません

骨格筋ミトコンドリアにおける乳酸デヒドロゲナーゼの存在を調査して、乳酸がミトコンドリア呼吸の可能性のある基質であるかどうかを明確にしました。ミトコンドリアは、ヒトおよびマウス広筋筋の100 mgのサンプルから調製されました。調製手順からのすべての画分は、マーカー酵素と乳酸デヒドロゲナーゼ（LDH）についてアッセイされました。ミトコンドリア画分にはLDH活性が含まれておらず（検出が組織活性の約0.05％）、ピルビン酸キナーゼの分数間のLDH活性の分布、つまりLDHは細胞質酵素として分画されました。ミトコンドリア画分を使用した呼吸器実験では、LDHの欠如も示しています。乳酸は呼吸を引き起こしませんでしたし、ピルビン酸 +マロンの呼吸にも影響しませんでした。ネイティブシトクロムCの大部分は、分離されたミトコンドリアに保持されており、さらに、状態3呼吸率の高い比率を示しました。これは、可能なLDHのすべての活動のミトコンドリアからの人工損失を除外しました。骨格筋ミトコンドリアはLDHを欠いており、乳酸を代謝できないと結論付けられました。

The presence of lactate dehydrogenase in skeletal muscle mitochondria was investigated to clarify whether lactate is a possible substrate for mitochondrial respiration. Mitochondria were prepared from 100 mg samples of human and mouse vastus lateralis muscle. All fractions from the preparation procedure were assayed for marker enzymes and lactate dehydrogenase (LDH). The mitochondrial fraction contained no LDH activity (detection limit approximately 0.05 % of the tissue activity) and the distribution of LDH activity among the fractions paralleled that of pyruvate kinase, i.e. LDH was fractionated as a cytoplasmic enzyme. Respiratory experiments with the mitochondrial fraction also indicated the absence of LDH. Lactate did not cause respiration, nor did it affect the respiration of pyruvate + malate. The major part of the native cytochrome c was retained in the isolated mitochondria, which, furthermore, showed high specific rates of state 3 respiration. This excluded artificial loss from the mitochondria of all activity of a possible LDH. It was concluded that skeletal muscle mitochondria are devoid of LDH and unable to metabolize lactate.