全能性解体潜在性は、バリアントコード生物の真核生物翻訳終了因子ERF1にあり、ドメイン1内のアミノ酸配列の相互作用によって調節されます

真核生物では、単一の翻訳放出因子であるERF1が3つのストップコドンを解読しますが、その解読機構は困惑しています。Ciliate Tetrahymena Thermophilaでは、UAAおよびUAGコドンがGLNコドンに再割り当てされています。テトラヒメナドメイン1を含む酵母ERF1-ドメインスワップは、in vitroでのUGAにのみ反応し、37度Cでin vivoで酵母ERF1の欠陥を補完することができませんでした。、野生型ERF1ハイブリッドは、ERF1欠損酵母の成長を30度Cで完全に回復しました。テトラヒメナERF1には、ドメイン1の先端にバリアントシーケンスカトニクドが含まれています。、in vitroアッセイでは、同じハイブリッドERF1がUGAにのみ応答しました。それにもかかわらず、高等真核生物に存在するタスニクスのヘプトペプチドの代わりにカトニクドモチーフを搭載した酵母ERF1は、in vivoで全能性のままです。総称して、これらのデータは、四半期のようなバリアント遺伝コード生物がin vivoで3つのストップコドンを解読する本質的な可能性を持ち、Katトリペプチドと他のシーケンス間のドメイン1内の相互作用がテトラヒメナERF1のデコード特異性を調節することを示唆しています。

In eukaryotes, a single translational release factor, eRF1, deciphers three stop codons, although its decoding mechanism remains puzzling. In the ciliate Tetrahymena thermophila, UAA and UAG codons are reassigned to Gln codons. A yeast eRF1-domain swap containing Tetrahymena domain 1 responded only to UGA in vitro and failed to complement a defect in yeast eRF1 in vivo at 37 degrees C. This finding demonstrates that decoding specificity of eRF1 from variant code organisms resides at domain 1. However, the wild-type eRF1 hybrid fully restored the growth of eRF1-deficient yeast at 30 degrees C. Tetrahymena eRF1 contains a variant sequence, KATNIKD, at the tip of domain 1. The TASNIKD variant of hybrid eRF1 rendered the eRF1-nullified yeast viable, although in an in vitro assay, the same hybrid eRF1 responded only to UGA. Nevertheless, the yeast eRF1 bearing the KATNIKD motif instead of the TASNIKS heptapeptide present in higher eukaryotes remains omnipotent in vivo. Collectively, these data suggest that variant genetic code organisms like Tetrahymena have an intrinsic potential to decode three stop codons in vivo, and that interaction within domain 1 between the KAT tripeptide and other sequences modulates the decoding specificity of Tetrahymena eRF1.