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セルロール分解酵素は、触媒ドメイン、リンクペプチド、および結合ドメインで構成されています。この論文では、酵素の作用を模倣するセルロース加水分解で使用する有機高分子を構築するための触媒ドメインとして潜在的なカルボン酸に関する研究について説明しています。テストされたドメインは、一連のモノ、ディ、およびトリカルボン酸で構成されています。この論文は、セロビオースの加水分解、バイオマス中のセルロース、およびグルコースの分解に関して酸を体系的に特徴付け、これらの速度論データを硫酸と比較します。結果は、酸触媒加水分解がH+濃度に比例することを示しています。テストされたカルボン酸はグルコースの分解を触媒しませんでしたが、硫酸は水単独のグルコースの分解を触媒しました。その結果、等価溶液pHの硫酸と比較した場合、セロビオースとセルロースから得られたグルコースの全体的な収率は、マレ酸である最良のカルボン酸の場合よりも高くなります。
セルロール分解酵素は、触媒ドメイン、リンクペプチド、および結合ドメインで構成されています。この論文では、酵素の作用を模倣するセルロース加水分解で使用する有機高分子を構築するための触媒ドメインとして潜在的なカルボン酸に関する研究について説明しています。テストされたドメインは、一連のモノ、ディ、およびトリカルボン酸で構成されています。この論文は、セロビオースの加水分解、バイオマス中のセルロース、およびグルコースの分解に関して酸を体系的に特徴付け、これらの速度論データを硫酸と比較します。結果は、酸触媒加水分解がH+濃度に比例することを示しています。テストされたカルボン酸はグルコースの分解を触媒しませんでしたが、硫酸は水単独のグルコースの分解を触媒しました。その結果、等価溶液pHの硫酸と比較した場合、セロビオースとセルロースから得られたグルコースの全体的な収率は、マレ酸である最良のカルボン酸の場合よりも高くなります。
Cellulolytic enzymes consist of a catalytic domain, a linking peptide, and a binding domain. The paper describes research on carboxylic acids that have potential as catalytic domains for constructing organic macromolecules for use in cellulose hydrolysis that mimic the action of enzymes. The tested domains consist of the series of mono-, di-, and tricarboxylic acids with a range of pK(a)'s. This paper systematically characterizes the acids with respect to hydrolysis of cellobiose, cellulose in biomass, and degradation of glucose and compares these kinetics data to dilute sulfuric acid. Results show that acid catalyzed hydrolysis is proportional to H+ concentration. The tested carboxylic acids did not catalyze the degradation of glucose while sulfuric acid catalyzed the degradation of glucose above that of water alone. Consequently, overall yields of glucose obtained from cellobiose and cellulose are higher for the best carboxylic acid tested, maleic acid, when compared to sulfuric acid at equivalent solution pH.
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