ガラクトシルトランスフェラーゼファミリー

ガラクトースは、ガラクトシルトランスフェラーゼ酵素により、アクセプター構造へのいくつかの連鎖を介して転写されます。原核生物では、ガラクトースは主にリポ多糖類とcapsular多糖で見られます。真核生物では、ゴルジ装置に局在するガラクトシルトランスフェラーゼは、いくつかのクラスのグリココンジュゲートの形成とラクトース生合成に関与しています。それらは時々同一の反応を触媒しますが、原核生物および真核生物のガラクトシルトランスフェラーゼはほとんど構造的な類似性しか共有しません。哺乳類では、19個の異なるガラクトシルトランスフェラーゼ酵素がこれまでに特徴付けられています。これらの酵素は、Beta1-4、Beta1-3、Alpha1-3、およびAlpha1-4リンケージを介したガラクトースの移動を触媒します。現在のレビューでは、これらの哺乳類のガラクトシルトランスフェラーゼの説明に焦点を当てています。

Galactose is transferred via several linkages to acceptor structures by galactosyltransferase enzymes. In prokaryotes, galactose is mainly found on lipopolysaccharides and capsular polysaccharides. In eukaryotes, galactosyltransferases, which are localized in the Golgi apparatus, are involved in the formation of several classes of glycoconjugates and in lactose biosynthesis. Although they sometimes catalyze identical reactions, prokaryotic and eukaryotic galactosyltransferases share only little structural similarities. In mammals, 19 distinct galactosyltransferase enzymes have been characterized to date. These enzymes catalyze the transfer of galactose via beta1-4, beta1-3, alpha1-3 and alpha1-4 linkages. The present review focuses on the description of these mammalian galactosyltransferases.