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核へのコアヒストンの輸入は、DNAおよびクロマチンのアセンブリへの堆積の前提条件です。ここでは、ヒストンH2AおよびH2Bの沈着に以前に関係していたタンパク質であるヌクレオソームアセンブリタンパク質1(NAP1P)も、これら2つのヒストンの輸送に関与していることを示しています。NAP1Pは、H2AおよびH2Bの核輸入を担当する主要なカリオフェリン/インポートであるKAP114Pに直接結合できることを実証します。NAP1Pは、KAP114Pとヒストン核局在化シーケンス(NLS)の間の橋渡しとしても機能します。NAP1Pは、これらのNLSSのKAP114Pの親和性を高めるために協力して作用します。ヒストンNLS-Green蛍光タンパク質(GFP)レポーターの核蓄積は、Deltanap1細胞で減少しました。さらに、NAP1PがH2AおよびH2B NLSSの関連性をカリオフェリンKAP114Pと特異的に促進することを実証します。局所化研究は、NAP1Pが核細胞質シャトリングタンパク質であることを示しており、遺伝実験は、そのシャトリングがin vivoでクロマチン構造を維持するために重要であることを示唆しています。NAP1PがH2AおよびH2Bの核輸送をクロマチンアセンブリにリンクするモデルを提案します。
核へのコアヒストンの輸入は、DNAおよびクロマチンのアセンブリへの堆積の前提条件です。ここでは、ヒストンH2AおよびH2Bの沈着に以前に関係していたタンパク質であるヌクレオソームアセンブリタンパク質1(NAP1P)も、これら2つのヒストンの輸送に関与していることを示しています。NAP1Pは、H2AおよびH2Bの核輸入を担当する主要なカリオフェリン/インポートであるKAP114Pに直接結合できることを実証します。NAP1Pは、KAP114Pとヒストン核局在化シーケンス(NLS)の間の橋渡しとしても機能します。NAP1Pは、これらのNLSSのKAP114Pの親和性を高めるために協力して作用します。ヒストンNLS-Green蛍光タンパク質(GFP)レポーターの核蓄積は、Deltanap1細胞で減少しました。さらに、NAP1PがH2AおよびH2B NLSSの関連性をカリオフェリンKAP114Pと特異的に促進することを実証します。局所化研究は、NAP1Pが核細胞質シャトリングタンパク質であることを示しており、遺伝実験は、そのシャトリングがin vivoでクロマチン構造を維持するために重要であることを示唆しています。NAP1PがH2AおよびH2Bの核輸送をクロマチンアセンブリにリンクするモデルを提案します。
Import of core histones into the nucleus is a prerequisite for their deposition onto DNA and the assembly of chromatin. Here we demonstrate that nucleosome assembly protein 1 (Nap1p), a protein previously implicated in the deposition of histones H2A and H2B, is also involved in the transport of these two histones. We demonstrate that Nap1p can bind directly to Kap114p, the primary karyopherin/importin responsible for the nuclear import of H2A and H2B. Nap1p also serves as a bridge between Kap114p and the histone nuclear localization sequence (NLS). Nap1p acts cooperatively to increase the affinity of Kap114p for these NLSs. Nuclear accumulation of histone NLS-green fluorescent protein (GFP) reporters was decreased in deltanap1 cells. Furthermore, we demonstrate that Nap1p promotes the association of the H2A and H2B NLSs specifically with the karyopherin Kap114p. Localization studies demonstrate that Nap1p is a nucleocytoplasmic shuttling protein, and genetic experiments suggest that its shuttling is important for maintaining chromatin structure in vivo. We propose a model in which Nap1p links the nuclear transport of H2A and H2B to chromatin assembly.
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