Secb、セルの複雑な環境にある1つの小さなシャペロン

SECBは、非ネイティブタンパク質を結合する共通特性である大腸菌における細胞質シャペロンの1つにすぎません。折り畳みまたは凝集の間の前駆体の分配と膜結合転座装置への送達を調節することにより、一般的な分泌経路を介したタンパク質輸出中に重要な役割を果たします。この後者の役割では、SECBはユニークなパートナーであるSecaへの特定の結合を示しています。SECBには、サイトゾルプールのタンパク質の非ネイティブ状態の緩衝能力を提供するために、一般的な非特異的シャペロンとして機能する輸出以外の機能に参加する可能性があります。SECBの最近決定された構造に照らして、SECBと多くの拘束力のあるパートナーとの相互作用について説明し、運動学的パラメーターと熱力学的パラメーターの両方を強調します。

SecB is only one of a plethora of cytosolic chaperones in E. coli whose common property is that they bind nonnative proteins. It plays a crucial role during protein export via the general secretory pathway by modulating the partitioning of precursors between folding or aggregation and delivery to the membrane-bound translocation apparatus. In this latter role SecB demonstrates specific binding to a unique partner, SecA. SecB has the potential to participate in functions outside of export acting as a general nonspecific chaperone to provide buffering capacity of the nonnative state of proteins in the cytosolic pool. We discuss the interactions of SecB with its many binding partners in light of its recently determined structure, emphasizing both kinetic and thermodynamic parameters.