ホスホグルコムターゼ、ホスホフルクトキナーゼ、ヘキソキナーゼの調節における相補性。グルコース1,6-ビスリン酸の役割

ホスホフルクトキナーゼのよく知られている阻害剤であるATPおよびクエン酸塩（ATP：D-フリソース6-リン酸1-ホスホトランスフェラーゼ、EC 2.7.1.11）は、ホスホグルコムターゼ（アルファ型 - グルコース1,6の複数の形態の活性を阻害することがわかった。-bisphosphate：ラット筋肉および脂肪組織からのアルファ-D-グルコース1-リン酸ホスホトランフェラーゼ、EC 2.7.5.1）。この阻害は、グルコース1,6-ビスリン酸（GLC-1,6-P2）濃度の増加によって逆転する可能性があります。ホスホフルクトキナーゼの他の既知の活性化因子（脱bitor）、つまり。環状AMP、AMP、ADP、またはPIは、ATPまたはクエン酸塩に対して直接的な脱阻害作用を持ちませんでした。しかし、環状アンプとAMPは、グルコース1-リン酸のATP依存性リン酸化を活性化してGLC-1,6-P2を形成するホスホフルクトキナーゼを活性化することにより、間接的にホスホグルコムターゼの脱阻害につながる可能性があります。ATPまたはクエン酸阻害。GLC-1,6-P2は、骨格筋の主要な形態であるヘキソキナーゼ（ATP：D-ヘキソース6-ホスホトランスフェラーゼ、EC 2.7.1.1）タイプIIに選択的阻害効果を発揮することもわかった。GLC-1,6-P2によるこの選択的阻害は、セロゲル電気泳動により分解された、またはDEAEセルロース上のクロマトグラフィーによって分離された複数のヘキソキナーゼで実証されました。in vitroの研究に基づいて、筋肉における非常に活性なエピネフリン誘発性グリコゲン分解の期間中、ホスホフルクトキナーゼとグルコース1-リン酸の環状アンプ刺激反応によって生成されるGLC-1,6-P2は、GLC-1,6-P2が生成することが示唆されています。ATPまたはクエン酸阻害からのホスホグルコムターゼは、筋肉型ヘキソキナーゼの活性を抑制します。

ATP and citrate, the well known inhibitors of phosphofructokinase (ATP: D-fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase, EC 2.7.1.11), were found to inhibit the activities of the multiple forms of phosphoglucomutase (alpha-D-glucose 1,6-bisphosphate: alpha-D-glucose 1-phosphate phosphotransferase, EC 2.7.5.1) from rat muscle and adipose tissue. This inhibition could be reversed by an increase in the glucose 1,6-bisphosphate (Glc-1,6-P2) concentration. Other known activators (deinhibitors) of phosphofructokinase, viz. cyclic AMP, AMP, ADP or Pi, had no direct deinhibitory action on the ATP or citrate inhibited multiple phosphoglucomutases. Cyclic AMP and AMP, could however lead indirectly to deinhibition of the phosphoglucomutases, by activating phosphofructokinase which catalyzes the ATP-dependent phosphorylation of glucose 1-phosphate to form Glc-1,6-P2, the la-ter then released the multiple phosphoglucomutases from ATP or citrate inhibition. The Glc-1,6-P2 was also found to exert a selective inhibitory effect on hexokinase (ATP: D-hexose 6-phosphotransferase, EC 2.7.1.1) type II, the predominant form in skeletal muscle. This selective inhibition by Glc-1,6-P2 was demonstrated on the multiple hexokinases which were resolved by cellogel electrophoresis or isolated by chromatography on DEAE-cellulose. Based on the in vitro studies it is suggested that during periods of highly active epinephrine-induced glycogenolysis in muscle, the Glc-1,6-P2, produced by the cyclic AMP-stimulated reaction of phosphofructokinase with glucose 1-phosphate, will release the phosphoglucomutases from ATP or citrate inhibition, and will depress the activity of muscle type II hexokinase.