システイン生合成におけるSaccharomyces cerevisiaeセリンO-アセチルトランスフェラーゼの役割

Saccharomyces cerevisiaeのいくつかの株は、L-セリンO-アセチルトランスフェラーゼ（サテース）およびO-アセチル-L-セリン/O-アセチル-L-ホモセリンスルフヒドリラーゼ（OAS/OAH-Shlase）の検出可能な活性を持っていますが、L-Cysteineは排他的に排他的に合成します。シスタチオニンベータシンナゼおよびシスタチオニンガンマリアーゼによるシスタチオニン。硫黄代謝におけるこの独特の特徴を解くために、サタゼとOAS-shlaseをエンコードする大腸菌遺伝子をS. cerevisiae l-cysteine Auxophsに導入しました。サタゼを発現する細胞は、L-システインを欠く培地で成長しましたが、OAS-Shlaseを発現するものはまったく成長しませんでした。両方の酵素を発現する細胞は、L-システインなしで非常によく成長しました。これらの結果は、S。cerevisiaeサタゼがL-システイン生合成をサポートできず、S。cerevisiaeOAS/OAH-shlaseが大腸菌サタゼによって十分なOASが提供された場合、L-チェステインを生成することを示しています。S. cerevisiae Sataseは、非常に低い活動または局在のいずれかのために、in vivoで代謝の役割を持っていないように見えます。たとえば、S。cerevisiaeサタゼは核内に局在する可能性があるため、硫酸塩同化の調節に必要なOAのレベルを制御しますが、L-システインの直接合成に役割を果たしません。

Some strains of Saccharomyces cerevisiae have detectable activities of L-serine O-acetyltransferase (SATase) and O-acetyl-L-serine/O-acetyl-L-homoserine sulfhydrylase (OAS/OAH-SHLase), but synthesize L-cysteine exclusively via cystathionine by cystathionine beta-synthase and cystathionine gamma-lyase. To untangle this peculiar feature in sulfur metabolism, we introduced Escherichia coli genes encoding SATase and OAS-SHLase into S. cerevisiae L-cysteine auxotrophs. While the cells expressing SATase grew on medium lacking L-cysteine, those expressing OAS-SHLase did not grow at all. The cells expressing both enzymes grew very well without L-cysteine. These results indicate that S. cerevisiae SATase cannot support L-cysteine biosynthesis and that S. cerevisiae OAS/OAH-SHLase produces L-cysteine if enough OAS is provided by E. coli SATase. It appears as if S. cerevisiae SATase does not possess a metabolic role in vivo either because of very low activity or localization. For example, S. cerevisiae SATase may be localized in the nucleus, thus controlling the level of OAS required for regulation of sulfate assimilation, but playing no role in the direct synthesis of L-cysteine.