RubrivivaxのHIPIPゼラチノソスは、光合成反応中心に向かう電子移動に効率的な立体構造の膜にしっかりと関連しています

小さな可溶性レドックスタンパク質である高電位鉄硫黄タンパク質（HIPIP）は、Rubrivax gelatinosusの光合成反応中心（RC）の電子ドナーとしてin vivoで機能することが示されています[Biochemistry 34（1995）11736]。この生物からの膜拡散に関する時間分解光学分光法の結果は、可溶性画分がなくても、光酸化RCがHIPIPによって再還元されることを示しています。これは、HIPIPのかなりの部分がRCと相互作用できる立体構造で膜にしっかりと結合できることを意味します。膜拡散の塩処理はこれらの再還元動態を廃止し、仮想クロマトフォアでの単純なトラッピングのためではなく、RCとの関連による膜上にヒピップが存在することを示しています。膜内のそのような機能的複合体の存在が確認され、その構造は膜筋肉で実行される電子常磁性共鳴（EPR）によってさらに調べられます。HIPIPの方向依存性EPRスペクトルは、化学的または光化学的に酸化された部分的に秩序化された膜で記録されました。化学的に酸化されたサンプルでは、​​HIPIPの優先的な方向がほとんど見られませんでしたが、特定の向きを示すHIPIPの亜集団は光酸化される可能性があります。この画分は、HIPIPとRCの間の電子移動錯体から生じます。

High potential iron-sulfur protein (HiPIP), a small soluble redox protein, has been shown to serve in vivo as electron donor to the photosynthetic reaction centre (RC) in Rubrivivax gelatinosus [Biochemistry 34 (1995) 11736]. The results of time-resolved optical spectroscopy on membrane-fragments from this organism indicates that the photooxidized RC is re-reduced by HiPIP even in the absence of the soluble fraction. This implies that a significant fraction of HiPIP can firmly bind to the membrane in a conformation able to interact with the RCs. Salt treatment of the membrane-fragments abolishes these re-reduction kinetics, demonstrating the presence of HiPIP on the membrane due to association with the RC rather than due to simple trapping in hypothetical chromatophores. The existence of such a functional complex in membranes is confirmed and its structure further examined by electron paramagnetic resonance (EPR) performed on membrane-fragments. Orientation-dependent EPR spectra of HiPIP were recorded on partially ordered membranes, oxidized either chemically or photochemically. Whereas hardly any preferential orientation of the HiPIP was seen in the chemically oxidised sample, a subpopulation of HiPIP showing specific orientations could be photooxidised. This fraction arises from the electron transfer complex between HiPIP and the RC.