ヒト単一肥料筋肉繊維には、ミオシンとミオシン結合プロテインCアイソフォームのユニークな組み合わせが含まれています

鎖状の頭蓋顔面および四肢の筋肉は、その胚の起源、筋形成中の調節プログラム、および神経支配が異なります。ヒトの鎖筋の表現型に対するこれらの違いの効果を調査するために、ミオシンとミオシン関連の厚いフィラメントタンパク質の発現は、ヒト顎閉じた性膝筋筋と2つの四肢筋肉の両方で単一繊維レベルで研究されました。（上腕二頭筋および大腿四頭四頭筋筋）。肥満では、ミオシン重鎖（MYHC）とミオシン結合プロテインC（MYBP-C）アイソフォームのユニークな組み合わせが、単一繊維レベルで観察されました。四肢の筋肉と比較して、MyHCアイソフォームの発現は肥満でより複雑でしたが、mybp-cでは反対が観察されました。四肢の筋肉では、3つのMyHCおよび3つのMyBP-Cアイソフォームの協調的な発現が観察されました。つまり、単一の繊維には1つまたは2つのMYHCアイソフォームが含まれ、最大3つのMyBP-Cアイソフォームが含まれていました。また、異なるMYBP-Cアイソフォームの相対的な含有量は、MYHCアイソフォーム発現と相関しています。一方、肥満では、同じ繊維で最大5つの異なるMyHCアイソフォームを観察できましたが、MyHCアイソフォームの発現に関係なく、1つのMyBP-Cアイソフォームのみが特定されました。このMYBP-Cアイソフォームは、四肢筋線維の遅いMYBP-Cアイソフォームと同様の移動速度を持っていました。結論として、ヒト肥料筋線維ではユニークな筋原線維タンパク質アイソフォームの発現が観察され、ヒト腫瘤と肢の筋肉からの筋肉繊維間の構造的および機能的特性の有意な違いを示唆しています。

Striated craniofacial and limb muscles differ in their embryological origin, regulatory program during myogenesis, and innervation. In an attempt to explore the effects of these differences on the striated muscle phenotype in humans, the expression of myosin and myosin-associated thick filament proteins were studied at the single fiber level both in the human jaw-closing masseter muscle and in two limb muscles (biceps brachii and quadriceps femoris muscles). In the masseter, unique combinations of myosin heavy chain (MyHC) and myosin binding protein C (MyBP-C) isoforms were observed at the single fiber level. Compared to the limb muscles, the MyHC isoform expression was more complex in the masseter while the opposite was observed for MyBP-C. In limb muscles, a coordinated expression of three MyHC and three MyBP-C isoforms were observed, i.e., single fibers contained one or two MyHC isoforms, and up to three MyBP-C isoforms. Also, the relative content of the different MyBP-C isoforms correlated with the MyHC isoform expression. In the masseter, on the other hand, up to five different MyHC isoforms could be observed in the same fiber, but only one MyBP-C isoform was identified irrespective MyHC isoform expression. This MyBP-C isoform had a migration rate similar to the slow MyBP-C isoform in limb muscle fibers. In conclusion, a unique myofibrillar protein isoform expression was observed in the human masseter muscle fibers, suggesting significant differences in structural and functional properties between muscle fibers from human masseter and limb muscles.