タウリン/アルファケトグルタル酸ジオキシゲナーゼ、非ヘム鉄ヒドロキシラーゼの2つの酸化型の相互変換：重炭酸塩結合の証拠

タウリニルファケトグルタル酸（アルファクグ）ジオキシゲナーゼ、またはTAUDは、アルファクの酸化的脱炭酸をタウリンの分解に結びつける単核非ヘム鉄ヒドロキシラーゼです。以前の研究により、タウリンを含まないTAUDは、TyR-73を含むO（2）およびアルファク依存性の自己ヒドロキシル化反応を触媒し、550 nmのラムダ（MAX）を伴うFe（III） - カテコール酸クロムフォアを生成することが明らかになりました。ここでは、発色団（ラムダ（MAX）720 nm）が説明されており、アルファクの非存在下でTAUDのO（2）依存性の自己ヒドロキシル化から生じることが示されていますが、生成物を必要とします。同様の発色団は、代替酸化剤H（2）O（2）とともに急速に発生します。共鳴ラマンスペクトルは、約700 nmの発色団がFe（III） - カテコール酸種からも発生し、部位指向の変異誘発研究がTyr-73の関与を再び示していることを示しています。約700 nmおよび550 nmの種は、重炭酸塩の添加または除去により相互変換されることが示されており、アルファク由来のCo（2）は、重炭酸塩として酸化金属部位にしっかりと結合したままです。この酵素ファミリーの他のメンバーの反応とのTAUDにおける金属結合重炭酸塩の関連性について説明します。

Taurinealpha-ketoglutarate (alphaKG) dioxygenase, or TauD, is a mononuclear non-heme iron hydroxylase that couples the oxidative decarboxylation of alphaKG to the decomposition of taurine, forming sulfite and aminoacetaldehyde. Prior studies revealed that taurine-free TauD catalyzes an O(2)- and alphaKG-dependent self-hydroxylation reaction involving Tyr-73, yielding an Fe(III)-catecholate chromophore with a lambda(max) of 550 nm. Here, a chromophore (lambda(max) 720 nm) is described and shown to arise from O(2)-dependent self-hydroxylation of TauD in the absence of alphaKG, but requiring the product succinate. A similar chromophore rapidly develops with the alternative oxidant H(2)O(2). Resonance Raman spectra indicate that the approximately 700-nm chromophore also arises from an Fe(III)-catecholate species, and site-directed mutagenesis studies again demonstrate Tyr-73 involvement. The approximately 700-nm and 550-nm species are shown to interconvert by the addition or removal of bicarbonate, consistent with the alphaKG-derived CO(2) remaining tightly bound to the oxidized metal site as bicarbonate. The relevance of the metal-bound bicarbonate in TauD to reactions of other members of this enzyme family is discussed.