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フラゲラ輸送(IFT)は、AとB複合体で構成される軸索に沿ったダイニンおよびキネシンを媒介する粒子の動きを説明する鞭毛および繊毛の集合に必要なプロセスであり、それぞれ逆行性輸送とアンテル版輸送を破壊する欠陥があります。ここでは、逆行性IFTに必要な新しいCaenorhabditis elegans遺伝子XBX-1について説明し、哺乳類のダイニン光中間鎖(D2LIC)と相同性を共有します。繊毛感覚ニューロンにおけるXBX-1発現は、IFT複合体Bタンパク質をコードする遺伝子について以前に示されたように、転写因子DAF-19によって調節されます。XBX-1は繊毛の底に局在し、軸索に沿って順行性および逆行性の動きを受けます。XBX-1の破壊は、繊毛の欠陥をもたらし、他の繊毛変異体で観察される行動異常を引き起こします。XBX-1変異体における繊毛の分析により、それらが短縮されており、IFTタンパク質が蓄積する構造のような電球があることが明らかになりました。IFTにおけるXBX-1の役割は、他のIFT変異がXBX-1の局在化と動きに与える影響を分析することにより、さらに確認されました。他のIFTタンパク質とは対照的に、複雑なA変異体で逆行性XBX-1の動きが検出されました。我々の結果は、DLICタンパク質XBX-1が、複合Aタンパク質の下流の逆行性IFTのChe-3ダイニンとともに機能することを示唆しています。
フラゲラ輸送(IFT)は、AとB複合体で構成される軸索に沿ったダイニンおよびキネシンを媒介する粒子の動きを説明する鞭毛および繊毛の集合に必要なプロセスであり、それぞれ逆行性輸送とアンテル版輸送を破壊する欠陥があります。ここでは、逆行性IFTに必要な新しいCaenorhabditis elegans遺伝子XBX-1について説明し、哺乳類のダイニン光中間鎖(D2LIC)と相同性を共有します。繊毛感覚ニューロンにおけるXBX-1発現は、IFT複合体Bタンパク質をコードする遺伝子について以前に示されたように、転写因子DAF-19によって調節されます。XBX-1は繊毛の底に局在し、軸索に沿って順行性および逆行性の動きを受けます。XBX-1の破壊は、繊毛の欠陥をもたらし、他の繊毛変異体で観察される行動異常を引き起こします。XBX-1変異体における繊毛の分析により、それらが短縮されており、IFTタンパク質が蓄積する構造のような電球があることが明らかになりました。IFTにおけるXBX-1の役割は、他のIFT変異がXBX-1の局在化と動きに与える影響を分析することにより、さらに確認されました。他のIFTタンパク質とは対照的に、複雑なA変異体で逆行性XBX-1の動きが検出されました。我々の結果は、DLICタンパク質XBX-1が、複合Aタンパク質の下流の逆行性IFTのChe-3ダイニンとともに機能することを示唆しています。
Intraflagellar transport (IFT) is a process required for flagella and cilia assembly that describes the dynein and kinesin mediated movement of particles along axonemes that consists of an A and a B complex, defects in which disrupt retrograde and anterograde transport, respectively. Herein, we describe a novel Caenorhabditis elegans gene, xbx-1, that is required for retrograde IFT and shares homology with a mammalian dynein light intermediate chain (D2LIC). xbx-1 expression in ciliated sensory neurons is regulated by the transcription factor DAF-19, as demonstrated previously for genes encoding IFT complex B proteins. XBX-1 localizes to the base of the cilia and undergoes anterograde and retrograde movement along the axoneme. Disruption of xbx-1 results in cilia defects and causes behavioral abnormalities observed in other cilia mutants. Analysis of cilia in xbx-1 mutants reveals that they are shortened and have a bulb like structure in which IFT proteins accumulate. The role of XBX-1 in IFT was further confirmed by analyzing the effect that other IFT mutations have on XBX-1 localization and movement. In contrast to other IFT proteins, retrograde XBX-1 movement was detected in complex A mutants. Our results suggest that the DLIC protein XBX-1 functions together with the CHE-3 dynein in retrograde IFT, downstream of the complex A proteins.
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