[ヒトインフルエンザウイルスH1N1の受容体表現型に対する受容体結合領域の近くでグリコシル化部位を失う効果]

インフルエンザウイルス（IF）分離株/SSSR/90/77の受容体特性が研究されています。分離株は、マウスで継代した後、マウス血清の存在下で培養後にASN158領域（GS158）で継代した後、ASN131受容体結合領域（GS131）でグリコシル化部位（GS）を失うことに特有です。各炭水化物残基の損失は、末端群Neu5ACアルファ2-6galを使用して炭水化物鎖に対するインフルエンザウイルス親和性を増加させ、Neu5ACアルファ2-3GAL受容体に対する親和性を低下させます。この効果は、GS158枯渇ウイルスでより顕著です。アスパラギンによるアスパラギンの置換により、ヘマグルチニンの負の電荷が増加するため、受容体へのウイルス結合の静電成分が変化します。ウイルス受容体の表現型は、栽培条件に応じて変化します。マウスに適応した分離株は、マウス肺細胞受容体に対する親和性が高く、阻害剤の存在下でニワトリ胚に伝播するウイルスは、アラント膜細胞に対する親和性が高くなります。

The receptor properties of influenza virus (IF) isolates/SSSR/90/77 are studied. The isolates are peculiar for losing glycosylation sites (GS) at the Asn131 receptor-binding region (GS131) after passaging in mice and at the Asn158 region (GS158) after cultivation in the presence of mouse serum. The loss of each carbohydrate residue increases the influenza virus affinity for carbohydrate chains with the terminal group Neu5Ac alpha 2-6Gal and reduces its affinity for Neu5Ac alpha 2-3Gal receptors. The effect is more pronounced in the GS158-depleted virus. Upon substitution of asparagine by aspartic acid, the electrostatic component of virus binding to the receptor is altered because of the increased negative charge on hemagglutinin. The virus receptor phenotype changes depending on the cultivation conditions. The isolate adapted to mice has higher affinity to mouse lung cell receptors, while the virus propagated in chick embryos in the presence of inhibitors has higher affinity to allantoic membrane cells.