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フラゲラ輸送（IFT）は、すべての真核生物繊毛と鞭毛の組み立てと維持に必要であると考えられる進化的に保存されたメカニズムです。IFTタンパク質は感覚繊毛を持つ細胞に存在しますが、これらの細胞におけるIFTタンパク質複合体の組織は分析されていません。IFT複合体が光受容体の感覚繊毛で保存されているかどうかを判断するために、4つの哺乳類IFTタンパク質のタンパク質相互作用を調査しました：IFT88/Polaris、IFT57/HIPPI、IFT52/NGD5、およびIFT20。マウス精巣から抽出されたIFTタンパク質と同様に、約17秒でco屈する、修飾された感覚繊毛液であるウシ光受容体の外側セグメントから抽出されたIFTタンパク質が抽出されたことを実証します。IFT88およびIFT57への抗体を使用して、マウス精巣、腎臓、網膜の溶解物から4つのIFTタンパク質すべてが免疫沈降することを実証します。また、分析をIFT複合体の外側の相互作用に拡張し、IFT複合体とヘテロシマリックキネシンIIのATP調節共免疫沈降を実証しました。IFT複合体の内部アーキテクチャを、酵母2ハイブリッドシステムを使用して調査しました。IFT20は、IFT57/HippiおよびKinesin IIサブユニットKIF3Bとの強力な相互作用を示しました。私たちのデータは、4つの哺乳類IFTタンパク質すべてが、複数の繊毛細胞タイプの高度に保存された複合体の一部であることを示しています。さらに、IFT20はキネシンIIをIFT複合体に橋渡しするようです。
フラゲラ輸送（IFT）は、すべての真核生物繊毛と鞭毛の組み立てと維持に必要であると考えられる進化的に保存されたメカニズムです。IFTタンパク質は感覚繊毛を持つ細胞に存在しますが、これらの細胞におけるIFTタンパク質複合体の組織は分析されていません。IFT複合体が光受容体の感覚繊毛で保存されているかどうかを判断するために、4つの哺乳類IFTタンパク質のタンパク質相互作用を調査しました：IFT88/Polaris、IFT57/HIPPI、IFT52/NGD5、およびIFT20。マウス精巣から抽出されたIFTタンパク質と同様に、約17秒でco屈する、修飾された感覚繊毛液であるウシ光受容体の外側セグメントから抽出されたIFTタンパク質が抽出されたことを実証します。IFT88およびIFT57への抗体を使用して、マウス精巣、腎臓、網膜の溶解物から4つのIFTタンパク質すべてが免疫沈降することを実証します。また、分析をIFT複合体の外側の相互作用に拡張し、IFT複合体とヘテロシマリックキネシンIIのATP調節共免疫沈降を実証しました。IFT複合体の内部アーキテクチャを、酵母2ハイブリッドシステムを使用して調査しました。IFT20は、IFT57/HippiおよびKinesin IIサブユニットKIF3Bとの強力な相互作用を示しました。私たちのデータは、4つの哺乳類IFTタンパク質すべてが、複数の繊毛細胞タイプの高度に保存された複合体の一部であることを示しています。さらに、IFT20はキネシンIIをIFT複合体に橋渡しするようです。
Intraflagellar transport (IFT) is an evolutionarily conserved mechanism thought to be required for the assembly and maintenance of all eukaryotic cilia and flagella. Although IFT proteins are present in cells with sensory cilia, the organization of IFT protein complexes in those cells has not been analyzed. To determine whether the IFT complex is conserved in the sensory cilia of photo-receptors, we investigated protein interactions among four mammalian IFT proteins: IFT88/Polaris, IFT57/Hippi, IFT52/NGD5, and IFT20. We demonstrate that IFT proteins extracted from bovine photoreceptor outer segments, a modified sensory cilium, co-fractionate at approximately 17 S, similar to IFT proteins extracted from mouse testis. Using antibodies to IFT88 and IFT57, we demonstrate that all four IFT proteins co-immunoprecipitate from lysates of mouse testis, kidney, and retina. We also extended our analysis to interactions outside of the IFT complex and demonstrate an ATP-regulated co-immunoprecipitation of heterotrimeric kinesin II with the IFT complex. The internal architecture of the IFT complex was investigated using the yeast two-hybrid system. IFT20 exhibited a strong interaction with IFT57/Hippi and the kinesin II subunit, KIF3B. Our data indicate that all four mammalian IFT proteins are part of a highly conserved complex in multiple ciliated cell types. Furthermore, IFT20 appears to bridge kinesin II with the IFT complex.
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