基質認識と修復のための構造塩基塩基エクスキションDNA修復タンパク質

二重らせんDNAと複合したタンパク質と複合したタンパク質のモデル構造（3-メチラデニンDNAグリコシラーゼII）は、関連するDNAグリコシラーゼ酵素および変異原性研究のX線構造から解明されます。遊離酵素構造は、ヌクレオチドをひっくり返したもので曲げおよびくさびDNAを提供するためのプラットフォームを構築するのに困難はありません。ヘリックスヘアピンヘリックスモチーフと自由構造の挿入残基L125は、深刻な接触なしで配置できます。アルキル化塩基は、W218、W272、Y273、F18などのさまざまな芳香環で囲まれています。トリプトファンの芳香族インドールリングは、積極的に帯電した基部部分のピーカチオン相互作用でスタッキングを形成するための良い候補です）。V128やL240などの一部の疎水性残基も、基質認識に対応しています。

The model structure of Escherichia coli AlkA (3-methyladenine-DNA glycosylase II) protein complexed with the double helical DNA is elucidated from X-ray structures of related DNA glycosylase enzymes and mutagenic studies. The free enzyme structure has no difficulty in building the platform to afford the bended and wedge DNA with the flipped out nucleotide. The helix-hairpin-helix motif and the insertion residue L125 in free structure can be located without severe contacts. The alkylated base is surrounded with a variety of aromatic rings, such as W218, W272, Y273 and F18. The aromatic indole ring of tryptophan is a good candidate for forming the stacking with the positively charged base moiety pi-cation interaction). Some hydrophobic residues, such as V128 and L240, also attend to substrate recognition.