小麦からの2,4,5-トリクロロフェノール解毒o-グルコシルトランスフェラーゼの部分精製と特性評価

2,4,5-トリクロロフェノールに対するUDP-グルコース依存性のO-グルコシルトランスフェラーゼ（OGT; EC 2.4.1.-）活性による酵素製剤は、小麦シュートから215倍精製されています。OGTは、フラボノールケルセチンに向かって主要な抽出可能なグルコシル化活性と共培養され、モノマー53 kDaタンパク質として特徴付けられました。テストされた生体異物フェノールの中で、精製された酵素製剤は、2,4,5-トリクロロフェノールの少なくとも10倍の好みを示しました。フラボノイドでアッセイされたとき、OGTはフラボノールとクメストロールに向かって活性化され、一連のモノヒドロキシル化フラボノイドとインキュベートすると、3-ヒドロキシフラボンを明確に好むことが示されました。小麦シュートにおける主要な2,4,5-トリクロロフェノールデトキシ化OGTは、おそらくフラボノール-3-O-グルコシトランスフェラーゼであると結論付けられました。

An enzyme preparation with UDP-glucose-dependent O-glucosyltransferase (OGT; EC 2.4.1.-) activity toward 2,4,5-trichlorophenol has been purified 215-fold from wheat shoots. The OGT co-purified with the major extractable glucosylating activity toward the flavonol quercetin and was characterised as a monomeric 53 kDa protein. Among the xenobiotic phenols tested, the purified enzyme preparation showed at least a 10-fold preference for 2,4,5-trichlorophenol. When assayed with flavonoids, the OGT was active toward flavonols and coumestrol, showing a clear preference for 3-hydroxy flavone when incubated with a range of monohydroxylated flavonoids. It was concluded that the major 2,4,5-trichlorophenol-detoxifying OGT in wheat shoots is most probably a flavonol-3-O-glucosytransferase.