水和された中間フィラメントの機械的特性：hagfishスライムスレッドからの洞察

中間フィラメント（IFS）は、細胞に機械的完全性を与えますが、メカニズムがよく理解されていない場合。細胞内のIFは、ハードアルファケラチン、F-アクチン、および微小管と同じくらい硬いと想定されていますが、IFの高い曲げ柔軟性とソフトアルファケラチンの低い剛性は、水分補給IFが非常に柔らかくなる可能性があることを示唆しています。この仮説をテストするために、Hagfish Slimeのケラチン様糸の引張力学を測定しました。これは、密集したIFSで構成されているため、IFバンドルとIFSのメカニズムを探索するための理想的なモデルです。引張試験は、バンドルが低い初期剛性（E（I）= 6.4 MPa）と顕著な弾力性（0.34の株まで）を持っている場合、硬化することを示唆しています。IFバンドルの高い引張強度（180 MPa）と靭性（130 mj/m（3））は、IFSが細胞に機械的完全性を貸すという概念をサポートしています。それらの長距離の弾力性は、IFが細胞が大きな変形から回復することを可能にする可能性があることを示唆しています。X線の回折とコンゴ赤染色は、イールド後の変形がIFSの不可逆的なα->ベータ構造遷移につながることを示しています。

Intermediate filaments (IFs) impart mechanical integrity to cells, yet IF mechanics are poorly understood. It is assumed that IFs in cells are as stiff as hard alpha-keratin, F-actin, and microtubules, but the high bending flexibility of IFs and the low stiffness of soft alpha-keratins suggest that hydrated IFs may be quite soft. To test this hypothesis, we measured the tensile mechanics of the keratin-like threads from hagfish slime, which are an ideal model for exploring the mechanics of IF bundles and IFs because they consist of tightly packed and aligned IFs. Tensile tests suggest that hydrated IF bundles possess low initial stiffness (E(i) = 6.4 MPa) and remarkable elasticity (up to strains of 0.34), which we attribute to soft elastomeric IF protein terminal domains in series with stiffer coiled coils. The high tensile strength (180 MPa) and toughness (130 MJ/m(3)) of IF bundles support the notion that IFs lend mechanical integrity to cells. Their long-range elasticity suggests that IFs may also allow cells to recover from large deformations. X-ray diffraction and congo-red staining indicate that post-yield deformation leads to an irreversible alpha-->beta conformational transition in IFs, which leads to plastic deformation, and may be used by cells as a mechanosensory cue.