ヒト脳ニューログロビン構造は、酸素親和性を制御する明確なモードを明らかにします

主に脊椎動物の脳と網膜で発現するニューログロビンは、グロビンスーパーファミリーの最近特定されたメンバーです。O（2）供給を増強すると、ニューログロビンは低酸素損傷時のニューロンの生存を促進し、脳損傷を制限する可能性があります。外因性リガンドが存在しない場合、ニューログロビンには六角形のヘムが表示されます。O（2）およびCOはヘム鉄に結合し、内因性HISE7ヘム遠位リガンドを変位させます。ヘキサ協化のヒトニューログロビンは、ヘムへのO（2）の拡散を促進するために保持されている可逆的ビスヒスチジルヘム複合体と伸長タンパク質マトリックスキャビティをホストするために適応した古典的なグロビンフォールドを表示します。ニューログロビン構造は、古典的なグロビンの折り畳みが顕著な適応性に恵まれていることを示唆しており、ヘモグロビンとミオグロビンは、広く機能的に多様化したタンパク質相同性のスーパーファミリー内の2つの例にすぎないことを示しています。

Neuroglobin, mainly expressed in vertebrate brain and retina, is a recently identified member of the globin superfamily. Augmenting O(2) supply, neuroglobin promotes survival of neurons upon hypoxic injury, potentially limiting brain damage. In the absence of exogenous ligands, neuroglobin displays a hexacoordinated heme. O(2) and CO bind to the heme iron, displacing the endogenous HisE7 heme distal ligand. Hexacoordinated human neuroglobin displays a classical globin fold adapted to host the reversible bis-histidyl heme complex and an elongated protein matrix cavity, held to facilitate O(2) diffusion to the heme. The neuroglobin structure suggests that the classical globin fold is endowed with striking adaptability, indicating that hemoglobin and myoglobin are just two examples within a wide and functionally diversified protein homology superfamily.