Thermobifida fusca cel5a、cel6b、およびcel48aおよびそれぞれの触媒ドメインの細菌微結晶セルロースの結合と可逆性

Thermobida fusca intact cel5a、cel5b、およびcel48aの結合と可逆性、およびそれらの対応する触媒ドメイン（CD）への細菌微結晶セルロース（BMCC）は5度Cで研究されました。すべての領域では、ラングミュア結合（領域I）、間隔浸透（領域II）、および断面飽和（領域III）。3つのセルロース結合ドメイン（CBM）は、それぞれのCDはそうではありませんが、「領域I」で可逆的に結合します。Langmuir領域におけるこれらの酵素の不可逆的な結合は、Langmuirの仮定を満たしていません。ただし、MBCCの隙間や自由にアクセス可能な表面（Jung et al。、2002a）での結合を含む、断層飽和モデルの全体的な適合は良好です。モデルの主な制限は、CDSの活性部位内に酵素 - 基質複合体を形成するためのメカニズムに明示的に対処しないことです。

The binding and reversibility of Thermobifida fusca intact Cel5A, Cel5B, and Cel48A and their corresponding catalytic domains (CDs) to bacterial microcrystalline cellulose (BMCC) were studied at 5 degrees C. The binding of the intact cellulases and of corresponding CDs to BMCC was irreversible in all regions: Langmuir binding (region I), interstice penetration (region II), and interstice saturation (region III). The three cellulose binding domains (CBMs) bind reversibly in "region I" although their respective CDs do not. The irreversible binding of these enzymes in the Langmuir region does not satisfy the Langmuir assumption; however, the overall fit of the Interstice Saturation model, which includes binding in MBCC interstices as well as on the freely accessible surface (Jung et al., 2002a) is good. The main limitation of the model is that it does not explicitly address a mechanism for forming the enzyme-substrate complex within the active site of the CDs.