VII型コラーゲンの大きな非鎖骨ドメイン（NC-1）は、軟骨マトリックスタンパク質、フィブロネクチンのタイプIIIドメイン、およびフォンウィルブランドファクターのAドメインに対するアミノ末端およびキメラの相同性です

フィブリルを固定することの主要な成分であるタイプVIIコラーゲンは、非コラゲン性ドメインであるNC-1およびNC-2が隣接する中央のコラーヘリックセグメントで構成されています。この研究では、羊膜型VIIコラーゲンに由来するペプチドセグメントと比較して、クローン化された相補性およびゲノムDNAに由来する推定アミノ酸配列の分析を通じて、ヒトVII型コラーゲンのドメイン組織を調べました。結果は、VII型コラーゲンのNC-1ドメインに由来するペプチドセグメントが複合cDNAの5 '部分に割り当てることができ、NC-1が分子のアミノ末端に存在することを示していることを明らかにしました。接着分子と相同性のいくつかのサブドメインもNC-1内で同定されました。これらのタンパク質ドメインは、NC-1に接着特性を付与する可能性があり、それにより、VII型コラーゲンの皮膚基底膜の薄層濃度と真皮内の固定プラークへの結合を促進する可能性があります。

Type VII collagen, the major component of anchoring fibrils, consists of a central collagenous triple-helical segment flanked by non-collagenous domains, NC-1 and NC-2. In this study, we examined the domain organization of human type VII collagen through analysis of deduced amino acid sequences derived from cloned complementary and genomic DNAs, as compared to peptide segments derived from amniotic membrane type VII collagen. The results revealed that the peptide segments derived from the NC-1 domain of type VII collagen could be assigned to the 5' portion of the composite cDNA, indicating that NC-1 resides at the amino terminal end of the molecule. Several sub-domains with homology to adhesive molecules were also identified within NC-1. These protein domains may confer adhesive properties to NC-1, thereby facilitating the binding of type VII collagen to the lamina densa in the cutaneous basement membrane and the anchoring plaques within the dermis.