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ウサギ網膜の内部脳皮層（IPL）内のアセチルコリンエステラーゼ（AChE）活性と物質P（SP）免疫反応性の層状パターンは、顕著な類似性を示しています。SP免疫反応性の離散バンドは、IPLの1〜7％、40-48％、および85-95％の深さで見られました。ACHE活性は、各亜腕に適度に染色されたバンドを含むIPLの厚さ全体に存在していました（サブラミナAで3-24％、Sublamina B深度IPLで62-89％）。これらのバンドは、さらに大きな密度のバンドに隣接していました（サブラミナA 0-3％および24-34％、サブラミナB 55-62％および89-100％IPL）。コリンアセチルトランスフェラーゼ（CHAT）の細胞プロセス染色は、以前に19-24％および63-79％の深さレベルで低下することが示されています。したがって、SPおよびチャット免疫反応性のバンドは、両方のサブラミナエに位置し、中程度のAChE活動の領域内に配置され、ACHE活性が大きいバンドに挟まれています。この強力な形態学的対応と報告されたアセチルコリン（ACh）、AChE、およびSP間の相互作用は、in vivoでそのような相互作用を実証できるかどうかを判断するための本研究の基礎を提供します。ACHを注入した網膜は、同じ動物からの未処理の網膜と比較して、SP-IRが60％の平均増加を示しました。ジイソプロピルフルオロリン酸（DFP）による治療は、Sp-IRの56％の増加ももたらしました。SPのレベルの増加を誘導するAChの能力は、CoCl2、アトロピン、またはメカミルアミンによって阻害されず、ポリシナプス感染性伝播またはムスカリン受容体またはニコチン性受容体の関与の可能性を除外しました。ACHの注入は、プリプロタチキキニン-MRNAのレベルを上昇させませんでした。SP-IRの増加は、de novo合成によるものではなく、SP分解の原因となる酵素の阻害によるものであることを示しています。AChEが単独で機能するか、他の酵素と協調してSPを加水分解するかどうかは、これらの実験から決定することはできませんが、別の研究で対処されています。
ウサギ網膜の内部脳皮層（IPL）内のアセチルコリンエステラーゼ（AChE）活性と物質P（SP）免疫反応性の層状パターンは、顕著な類似性を示しています。SP免疫反応性の離散バンドは、IPLの1〜7％、40-48％、および85-95％の深さで見られました。ACHE活性は、各亜腕に適度に染色されたバンドを含むIPLの厚さ全体に存在していました（サブラミナAで3-24％、Sublamina B深度IPLで62-89％）。これらのバンドは、さらに大きな密度のバンドに隣接していました（サブラミナA 0-3％および24-34％、サブラミナB 55-62％および89-100％IPL）。コリンアセチルトランスフェラーゼ（CHAT）の細胞プロセス染色は、以前に19-24％および63-79％の深さレベルで低下することが示されています。したがって、SPおよびチャット免疫反応性のバンドは、両方のサブラミナエに位置し、中程度のAChE活動の領域内に配置され、ACHE活性が大きいバンドに挟まれています。この強力な形態学的対応と報告されたアセチルコリン（ACh）、AChE、およびSP間の相互作用は、in vivoでそのような相互作用を実証できるかどうかを判断するための本研究の基礎を提供します。ACHを注入した網膜は、同じ動物からの未処理の網膜と比較して、SP-IRが60％の平均増加を示しました。ジイソプロピルフルオロリン酸（DFP）による治療は、Sp-IRの56％の増加ももたらしました。SPのレベルの増加を誘導するAChの能力は、CoCl2、アトロピン、またはメカミルアミンによって阻害されず、ポリシナプス感染性伝播またはムスカリン受容体またはニコチン性受容体の関与の可能性を除外しました。ACHの注入は、プリプロタチキキニン-MRNAのレベルを上昇させませんでした。SP-IRの増加は、de novo合成によるものではなく、SP分解の原因となる酵素の阻害によるものであることを示しています。AChEが単独で機能するか、他の酵素と協調してSPを加水分解するかどうかは、これらの実験から決定することはできませんが、別の研究で対処されています。
The laminar patterns of acetylcholinesterase (AChE) activity and substance P (SP) immunoreactivity within the inner plexiform layer (IPL) of the rabbit retina show striking similarities. Discrete bands of SP-immunoreactivity were seen at 1-7%, 40-48% and 85-95% depth of IPL. AChE activity was present throughout the entire thickness of the IPL with moderately stained bands in each sublamina (3-24% in sublamina a and 62-89% in sublamina b depth IPL). These bands were bordered on both sides by bands of even greater density (in sublamina a 0-3% and 24-34% and in sublamina b 55-62% and 89-100% depth IPL). Cell processes staining for choline acetyltransferase (ChAT) have previously been shown to ramify at 19-24% and 63-79% depth levels. Thus, SP- and ChAT-immunoreactive bands are located in both sublaminae, positioned within regions of moderate AChE activity and flanked by bands with greater AChE activity. This strong morphological correspondence and reported interactions between acetylcholine (ACh), AChE and SP in vitro provide the basis for the present study to determine whether such interactions can be demonstrated in vivo. Retinas infused with ACh showed a 60% average increase in SP-IR as compared with untreated retinas from the same animals. Treatment with diisopropylfluorophosphate (DFP) also resulted in a 56% increase in SP-IR. The ability of ACh to induce increased levels of SP was not inhibited by CoCl2, atropine or mecamylamine, ruling out the possibilities of polysynaptic transmission or involvement of muscarinic or nicotinic receptors. Infusion of ACh did not increase the levels of preprotachykinin-mRNA indicating that the increase in SP-IR is not due to de novo synthesis but rather to inhibition of the enzyme(s) responsible for SP degradation. Whether AChE functions alone or in concert with other enzymes to hydrolyze SP cannot be determined from these experiments but is addressed in a separate study.
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