インフルエンザウイルスM2タンパク質にはイオンチャネル活性があります

インフルエンザウイルスM2タンパク質は、アフリカアキュニアレヴィス卵母細胞で発現し、単独イオンに選択的なイオンチャネル活性を持つことが示されました。抗インフルエンザウイルス薬アマンタジン塩酸塩は、卵母細胞膜の過分極によって誘導される内向き電流を有意に減衰させました。アマンタジンに対するウイルス抵抗性を付与するM2膜に通じるドメインの変異は、薬物に耐性のある電流を生成しました。これらの変化したM2タンパク質の電流の分析は、チャネル細孔がM2タンパク質の膜貫通ドメインによって形成されることを示唆しています。野生型M2チャネルは、pHによって調節されていることがわかりました。野生型M2イオンチャネル活性は、インフルエンザウイルス感染の生物学において極めて重要な役割を果たすことが提案されています。

The influenza virus M2 protein was expressed in Xenopus laevis oocytes and shown to have an associated ion channel activity selective for monovalent ions. The anti-influenza virus drug amantadine hydrochloride significantly attenuated the inward current induced by hyperpolarization of oocyte membranes. Mutations in the M2 membrane-spanning domain that confer viral resistance to amantadine produced currents that were resistant to the drug. Analysis of the currents of these altered M2 proteins suggests that the channel pore is formed by the transmembrane domain of the M2 protein. The wild-type M2 channel was found to be regulated by pH. The wild-type M2 ion channel activity is proposed to have a pivotal role in the biology of influenza virus infection.