大腸菌におけるガラクトース代謝に関係する機能の遺伝的単位の酵素発現

ソファー、リチャードL.（スタンフォード大学、パロアルト、カリフォルニア州）。大腸菌におけるガラクトース代謝に関係する機能の遺伝的単位の酵素発現。J.バクテリオール。82：471-478。1961.-大腸菌株K12の遺伝的に特徴付けられたガラクトース陰性変異体のシリーズは、この砂糖を利用するためのレロワール経路の酵素に関して研究されました。遺伝的に定義された3つのシトロンに関連する機能は、それぞれガラクトキナーゼ、ガラクトース1-リン酸ウリジルトランスフェラーゼ、およびウリジンジホスフェートガラクトース4-エピメラーゼの発現に関連することがわかった。後者の酵素に欠陥のある変異体は、大腸菌のこの株における新しい生化学クラスを表しています。ガラクトキナーゼに欠陥のある変異体のほとんどは、誘導条件下で成長したときの野生型と比較して、ガラクトース1-リン酸ウリジルトランスフェラーゼの大幅に上昇したレベルを示すことがわかった。抑制されたトランスフェラーゼ欠損変異体は、この酵素活性を取り戻したことがわかった。

Soffer, Richard L. (Stanford University, Palo Alto, Calif.). Enzymatic expression of genetic units of function concerned with galactose metabolism in Escherichia coli. J. Bacteriol. 82:471-478. 1961.-A series of genetically characterized galactose-negative mutants of Escherichia coli strain K12 were studied with respect to the enzymes of the Leloir pathway for utilization of this sugar. The functions pertaining to the three genetically defined cistrons were found to relate, respectively, to the expression of galactokinase, galactose 1-phosphate uridyl transferase, and uridine diphosphate galactose 4-epimerase. Mutants defective in the latter enzyme represent a new biochemical class in this strain of E. coli. Most of the mutants defective in galactokinase were found to exhibit significantly elevated levels of galactose 1-phosphate uridyl transferase as compared with the wild type when grown under conditions of induction. A suppressed transferase-deficient mutant was found to have regained this enzymatic activity.