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[125i]エンドセリン-1（[125i] ET-1）結合の速度論は、0.05mのTRIS-HCLバッファー（pH = 7.4）で37度Cで、ラット心臓、ラット肺、ラット脳、およびブタ血管平滑筋からの膜を使用して研究されました。バウンド[125i] ET-1の解離ハーフライフ（T1/2、diss。）は、研究された各組織で30時間を超えていました。[125i] ET-1の適切なカチャード分析のための平衡時間要件も、各組織で30時間をはるかに超えていました。これらのデータは、従来のスキャッチャード分析による解離定数、KD、および受容体濃度のBMAXの決定が[125i] ET-1では実行不可能であることを示唆しています。運動分析は、KDやBMAXを含む[125I-ET-1]結合特性を決定するためのより正確な手段を提供する場合があります。
[125i]エンドセリン-1（[125i] ET-1）結合の速度論は、0.05mのTRIS-HCLバッファー（pH = 7.4）で37度Cで、ラット心臓、ラット肺、ラット脳、およびブタ血管平滑筋からの膜を使用して研究されました。バウンド[125i] ET-1の解離ハーフライフ（T1/2、diss。）は、研究された各組織で30時間を超えていました。[125i] ET-1の適切なカチャード分析のための平衡時間要件も、各組織で30時間をはるかに超えていました。これらのデータは、従来のスキャッチャード分析による解離定数、KD、および受容体濃度のBMAXの決定が[125i] ET-1では実行不可能であることを示唆しています。運動分析は、KDやBMAXを含む[125I-ET-1]結合特性を決定するためのより正確な手段を提供する場合があります。
The kinetics of [125I]Endothelin-1 ([125I]ET-1) binding were studied using membranes from rat heart, rat lung, rat brain, and porcine vascular smooth muscle at 37 degrees C in 0.05M Tris-HCl buffer (pH = 7.4). The dissociation half-life (t1/2, diss.) for bound [125I]ET-1 was in excess of 30 hours for each tissue studied. Equilibrium-time requirements for proper Scatchard analysis of [125I]ET-1 were also far in excess of 30 hours for each tissue. These data suggest that determination of dissociation constants, Kd, and receptor concentrations, Bmax, by conventional Scatchard analysis is not feasible with [125I]ET-1. Kinetic analyses may provide a more accurate means for determining [125I-ET-1] binding characteristics including Kd and Bmax.
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