相補性によるIg Mu重鎖の選択領域3の長さとアミノ酸組成

Ig重鎖（HC）がPre-B細胞受容体（Pre-BCR）チェックポイントで選択されていることは一般に受け入れられていますが、機能性HCの特性とその選択におけるプレ-BCRアセンブリの役割はとらえどころのないままです。j（h）（h）（h）（+/-）およびlambda5（ - / - ）マウスからV（h）81xおよびj（h）4遺伝子セグメントを抱える転写産物を調べることにより、pre-bcrチェックポイントを正常に通過するHCの特性を決定しました。V（H）81x-J（H）Pre-BCRアセンブリの前または非存在下で細胞から分離された4-HC転写産物は、相補性を決定する領域3特性を際立たせませんでした。対照的に、Pre-BCRチェックポイントを通過した後に分離された転写産物には、長さが9つのアミノ酸（49％）の特徴的な相補性を決定する領域3、位置1（73％）のヒスチジンがありました。したがって、我々のデータは、多様なB細胞レパートリーの形成に役立つ機能HCの特定の構造要件を定義します。

Although it is generally accepted that Ig heavy chains (HC) are selected at the pre-B cell receptor (pre-BCR) checkpoint, the characteristics of a functional HC and the role of pre-BCR assembly in their selection have remained elusive. We determined the characteristics of HCs that successfully passed the pre-BCR checkpoint by examining transcripts harboring V(H)81X and J(H)4 gene segments from J(H)(+/-) and lambda5(-/-)mice. V(H)81X-J(H)4-HC transcripts isolated from cells before or in the absence of pre-BCR assembly had no distinguishing complementarity-determining region 3 traits. In contrast, transcripts isolated subsequent to passage through the pre-BCR checkpoint had distinctive complementarity-determining regions 3 of nine amino acids in length (49%) and a histidine at position 1 (73%). Hence, our data define specific structural requirements for a functional HC, which is instrumental in shaping the diverse B cell repertoire.