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Biochemistry and cell biology = Biochimie et biologie cellulaire2003Oct01Vol.81issue(5)

Beta1インテグリンは、フィブロネクチンとカベオリンを含む接着構造とコーティングされたピットに分布しています

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文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
概要
Abstract

インテグリンは、細胞外マトリックスを細胞骨格タンパク質にリンクする接着構造に見られます。ここでは、マトリックスタンパク質およびエンドサイトーシスプロセスに関連する他の細胞表面分子との関連性のコンテキストにおけるBeta1インテグリンの分布をさらに定義しようとします。Beta1インテグリンは、フィブリラー接着構造でフィブロネクチンと共局在することがわかります。カベオリンの一部も、これらの接着構造に沿って組織されています。細胞外マトリックスタンパク質ラミニンは、これらの構造に濃縮されていません。Alpha4beta1インテグリンは、細胞が1時間細胞外マトリックスタンパク質に付​​着した後、他のBeta1インテグリンとは明確な分布を示しますが、24時間の接着後に接着構造に局在しています。フィブロネクチン受容体には違いがあります。Alpha5beta1インテグリンは、コーティングされたピットでアダプタータンパク質-2と共局在しますが、alpha4beta1インテグリンはそうではありません。これは、2つのラミニン受容体であるAlpha1beta1とAlpha6Beta1のうち、Alpha1beta1インテグリンのみがコーティングされたピットのアダプタータンパク質-2と共局在するという以前の観察に似ています。マイトジェン活性化プロテインキナーゼキナーゼ、プロテインキナーゼC、またはSRCのカルシウムキレート化または阻害は、コーティングされたピットのalpha1beta1およびalpha5beta1インテグリンの局在化に影響しませんでした。同様に、インテグリンおよびアダプタータンパク質-2の共局在には、コーティングされたピット構造または接着構造の完全性は必要ありません。これは、これらのインテグリンとコーティングされたピットとの間の堅牢で構成的な相互作用を示唆しています。

インテグリンは、細胞外マトリックスを細胞骨格タンパク質にリンクする接着構造に見られます。ここでは、マトリックスタンパク質およびエンドサイトーシスプロセスに関連する他の細胞表面分子との関連性のコンテキストにおけるBeta1インテグリンの分布をさらに定義しようとします。Beta1インテグリンは、フィブリラー接着構造でフィブロネクチンと共局在することがわかります。カベオリンの一部も、これらの接着構造に沿って組織されています。細胞外マトリックスタンパク質ラミニンは、これらの構造に濃縮されていません。Alpha4beta1インテグリンは、細胞が1時間細胞外マトリックスタンパク質に付​​着した後、他のBeta1インテグリンとは明確な分布を示しますが、24時間の接着後に接着構造に局在しています。フィブロネクチン受容体には違いがあります。Alpha5beta1インテグリンは、コーティングされたピットでアダプタータンパク質-2と共局在しますが、alpha4beta1インテグリンはそうではありません。これは、2つのラミニン受容体であるAlpha1beta1とAlpha6Beta1のうち、Alpha1beta1インテグリンのみがコーティングされたピットのアダプタータンパク質-2と共局在するという以前の観察に似ています。マイトジェン活性化プロテインキナーゼキナーゼ、プロテインキナーゼC、またはSRCのカルシウムキレート化または阻害は、コーティングされたピットのalpha1beta1およびalpha5beta1インテグリンの局在化に影響しませんでした。同様に、インテグリンおよびアダプタータンパク質-2の共局在には、コーティングされたピット構造または接着構造の完全性は必要ありません。これは、これらのインテグリンとコーティングされたピットとの間の堅牢で構成的な相互作用を示唆しています。

Integrins are found in adhesion structures, which link the extracellular matrix to cytoskeletal proteins. Here, we attempt to further define the distribution of beta1 integrins in the context of their association with matrix proteins and other cell surface molecules relevant to the endocytic process. We find that beta1 integrins colocalize with fibronectin in fibrillar adhesion structures. A fraction of caveolin is also organized along these adhesion structures. The extracellular matrix protein laminin is not concentrated in these structures. The alpha4beta1 integrin exhibits a distinct distribution from other beta1 integrins after cells have adhered for 1 h to extracellular matrix proteins but is localized in adhesion structures after 24 h of adhesion. There are differences between the fibronectin receptors: alpha5beta1 integrins colocalize with adaptor protein-2 in coated pits, while alpha4beta1 integrins do not. This parallels our earlier observation that of the two laminin receptors, alpha1beta1 and alpha6beta1, only alpha1beta1 integrins colocalize with adaptor protein-2 in coated pits. Calcium chelation or inhibition of mitogen-activated protein kinase kinase, protein kinase C, or src did not affect localization of alpha1beta1 and alpha5beta1 integrins in coated pits. Likewise, the integrity of coated-pit structures or adhesion structures is not required for integrin and adaptor protein-2 colocalization. This suggests a robust and possibly constitutive interaction between these integrins and coated pits.

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