ラマチャンドランのプロットの再訪：アルファヘリックスのハードスフィア反発、静電気、およびH結合

ラマチャンドランプロットの許可された領域の形状を決定するものは何ですか？Ramachandranはこれらの領域を1〜4のハード球反発の観点から説明しましたが、特にアルファー、アルファル、およびベータ鎖領域が対角線であるデータと矛盾があります。アルファ領域はまた、アルファヘリックスに沿って異なります。そこでは、中心とアミノ末端に拘束されていますが、末端に拡散します。タンパク質構造の高解像度データベースを分析することにより、ラマチャンドランの標準的な立体マップにおける特定の1〜4のハード球反発が統計分布に影響しないことがわかります。これらの立体衝突（NH（I+1）およびO（I-1）c）を無視することにより、立体衝突の改訂されたセット（CBETAO、O（I-1）N（I+1）、CBETAN（I+）を特定します。1）、o（i-1）cbeta、およびo（i-1）o）データとより良い一致をもたらします。また、ラマチャンドランプロットの厳密に禁止された地域は複数の立体衝突によって除外されているのに対し、外れ値領域は1つの重要な立体衝突のみによって除外されていることがわかります。ただし、立体衝突だけでは対角線領域を考慮していません。静電気を使用して特定の原子間相互作用の立体構造依存性を分析すると、アルファー領域とα領域の斜めの形状は、NH（I+1）およびO（I-1）C相互作用の最適化と、斜めのベータ鎖領域は、COおよびNH双極子のアライメントによるものです。最後に、H結合の制約のみを使用する単純なモデルで、アルファヘリックスに沿ったラマチャンドランプロットのバリエーションを再現します。これにより、バックボーンエントロピーの観点から、アルファヘリックスのアミノ末端とカルボキシル末端の違いを合理化することができます。

What determines the shape of the allowed regions in the Ramachandran plot? Although Ramachandran explained these regions in terms of 1-4 hard-sphere repulsions, there are discrepancies with the data where, in particular, the alphaR, alphaL, and beta-strand regions are diagonal. The alphaR-region also varies along the alpha-helix where it is constrained at the center and the amino terminus but diffuse at the carboxyl terminus. By analyzing a high-resolution database of protein structures, we find that certain 1-4 hard-sphere repulsions in the standard steric map of Ramachandran do not affect the statistical distributions. By ignoring these steric clashes (NH(i+1) and O(i-1)C), we identify a revised set of steric clashes (CbetaO, O(i-1)N(i+1), CbetaN(i+1), O(i-1)Cbeta, and O(i-1)O) that produce a better match with the data. We also find that the strictly forbidden region in the Ramachandran plot is excluded by multiple steric clashes, whereas the outlier region is excluded by only one significant steric clash. However, steric clashes alone do not account for the diagonal regions. Using electrostatics to analyze the conformational dependence of specific interatomic interactions, we find that the diagonal shape of the alphaR and alphaL-regions also depends on the optimization of the NH(i+1) and O(i-1)C interactions, and the diagonal beta-strand region is due to the alignment of the CO and NH dipoles. Finally, we reproduce the variation of the Ramachandran plot along the alpha-helix in a simple model that uses only H-bonding constraints. This allows us to rationalize the difference between the amino terminus and the carboxyl terminus of the alpha-helix in terms of backbone entropy.