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2,3-Butanedione Monoxime（BDM）は、筋肉の力の産生を可逆的に阻害します。その作用の少なくとも一部は、収縮装置に直接あるようです。その作用メカニズムをよりよく理解するために、0.1 M酢酸カリウム、pH 7.4のミオシンサブフラグメント1 mg（2+）-ATPaseのステップに対するBDMの効果を研究しました。特定のプロセスの速さのため、4度Cで実験し、主な手法は急速なフロークエンチ法でした。実験条件（試薬の相対濃度、時間スケール、クエンチング剤）を変化させることにより、S1 Mg（2+）の異なるステップを選択的に研究することができました - ATPase：[式：テキストを参照）（20 mm）、BDMはATPaseに2つの大きな影響を及ぼしました。最初に、切断ステップ（k3）の平衡定数が2から> 10に増加しました。次に、Piの放出の速度を1桁（k4; 0.054から0.004 S-1）だけ遅くしました。対照的に、ATP（k）の結合とADP（K6）の放出の速度論は、BDMの影響をほとんど受けませんでした。したがって、オキシムはM**。ADP.PIと特異的に相互作用するように見え、競争力のない阻害剤のまれな例です。その効果は、「強い」アクチン結合状態m*.ADPの定常状態濃度を減らし、「弱い」結合状態のM**。ADP.PIの定常状態濃度を減らすことです。Ca2+活性化筋フィブリルの初期ATPaseに対するBDMの効果は、S1 ATPaseのそれと非常によく似ていました。したがって、筋原線維を使用すると、BDMも最初の結合と切断の手順に続いてその主効果を発揮しているようです（250語で切り捨てられた抽象）
2,3-Butanedione Monoxime（BDM）は、筋肉の力の産生を可逆的に阻害します。その作用の少なくとも一部は、収縮装置に直接あるようです。その作用メカニズムをよりよく理解するために、0.1 M酢酸カリウム、pH 7.4のミオシンサブフラグメント1 mg（2+）-ATPaseのステップに対するBDMの効果を研究しました。特定のプロセスの速さのため、4度Cで実験し、主な手法は急速なフロークエンチ法でした。実験条件（試薬の相対濃度、時間スケール、クエンチング剤）を変化させることにより、S1 Mg（2+）の異なるステップを選択的に研究することができました - ATPase：[式：テキストを参照）（20 mm）、BDMはATPaseに2つの大きな影響を及ぼしました。最初に、切断ステップ（k3）の平衡定数が2から> 10に増加しました。次に、Piの放出の速度を1桁（k4; 0.054から0.004 S-1）だけ遅くしました。対照的に、ATP（k）の結合とADP（K6）の放出の速度論は、BDMの影響をほとんど受けませんでした。したがって、オキシムはM**。ADP.PIと特異的に相互作用するように見え、競争力のない阻害剤のまれな例です。その効果は、「強い」アクチン結合状態m*.ADPの定常状態濃度を減らし、「弱い」結合状態のM**。ADP.PIの定常状態濃度を減らすことです。Ca2+活性化筋フィブリルの初期ATPaseに対するBDMの効果は、S1 ATPaseのそれと非常によく似ていました。したがって、筋原線維を使用すると、BDMも最初の結合と切断の手順に続いてその主効果を発揮しているようです（250語で切り捨てられた抽象）
2,3-Butanedione monoxime (BDM) reversibly inhibits force production in muscle. At least part of its action appears to be directly on the contractile apparatus. To understand better its mechanism of action, we studied the effect of BDM on the steps of myosin subfragment 1 Mg(2+)-ATPase in 0.1 M potassium acetate, pH 7.4. Because of the rapidity of certain processes, we experimented at 4 degrees C and our main technique was the rapid flow quench method. By varying the experimental conditions (relative concentrations of reagents, time scale, quenching agent), it was possible to study selectively the different steps of the S1 Mg(2+)-ATPase: [formula: see text] At saturation (20 mM), BDM had two major effects on the ATPase. First, it increased the equilibrium constant of the cleavage step (K3) from 2 to > 10. Second, it slowed the kinetics of the release of Pi by an order of magnitude (k4; from 0.054 to 0.004 s-1). By contrast, the kinetics of the binding of ATP (k) and the release of ADP (k6) were little affected by BDM. Thus, the oxime appears to interact specifically with M**.ADP.Pi, and it is a rare example of an uncompetitive inhibitor. Its effect is to reduce the steady-state concentration of the "strong" actin binding state M*.ADP and to increase that of the "weak" binding state, M**.ADP.Pi. The effect of BDM on the initial ATPase of Ca2+ activated myofibrils was very similar to that on S1 ATPase. Thus, with myofibrils too BDM seems to exert its main effect subsequent to the initial binding and cleavage steps.(ABSTRACT TRUNCATED AT 250 WORDS)
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