PI（4,5）P2およびPI（3,4,5）P3によるアクチン細胞骨格の調節

アクチン細胞骨格は、細胞内のさまざまな運動性および形態形成プロセスの基本です。アクチン細胞骨格の構造とダイナミクスは、さまざまなシグナル伝達経路によって制御されている活性が幅広いアクチン結合タンパク質によって調節されています。最近の研究では、特定の膜リン脂質、特にPI（4,5）P2およびPI（3,4,5）P3が細胞および細胞抽出物におけるアクチンフィラメントアセンブリを調節することが示されています。PI（4,5）P2は、原形質膜または膜マイクロドメインでのアクチン重合の一般的な調節因子であると思われますが、PI（3,4,5）P3は、いくつかの成長因子に応じて特殊なアクチンフィラメント構造のアセンブリを促進します。生化学的研究では、アクチンアセンブリを促進する多くのタンパク質の活性がPI（4,5）P2によって上方制御されるのに対し、フィラメントの分解を阻害または促進するタンパク質はPI（4,5）P2によってダウンレギュレートされることを実証しています。Pi（3,4,5）P3は、主に小さなGTPaseのRhoファミリーの活性化を通じてアクチン細胞骨格に対する影響を促進します。アクチンダイナミクスへの影響に加えて、PI（4,5）P2とPI（3,4,5）P3の両方が、アクチンフィラメント架橋タンパク質と媒介タンパク質の活性化/不活性化により、特定のアクチンフィラメント構造の形成を促進します。細胞骨格系膜膜相互作用。

The actin cytoskeleton is fundamental for various motile and morphogenetic processes in cells. The structure and dynamics of the actin cytoskeleton are regulated by a wide array of actin-binding proteins, whose activities are controlled by various signal transduction pathways. Recent studies have shown that certain membrane phospholipids, especially PI(4,5)P2 and PI(3,4,5)P3, regulate actin filament assembly in cells and in cell extracts. PI(4,5)P2 appears to be a general regulator of actin polymerization at the plasma membrane or at membrane microdomains, whereas PI(3,4,5)P3 promotes the assembly of specialized actin filament structures in response to some growth factors. Biochemical studies have demonstrated that the activities of many proteins promoting actin assembly are upregulated by PI(4,5)P2, whereas proteins that inhibit actin assembly or promote filament disassembly are down-regulated by PI(4,5)P2. PI(3,4,5)P3 promotes its effects on the actin cytoskeleton mainly through activation of the Rho family of small GTPases. In addition to their effects on actin dynamics, both PI(4,5)P2 and PI(3,4,5)P3 promote the formation of specific actin filament structures through activation/inactivation of actin filament cross-linking proteins and proteins that mediate cytoskeleton-plasma membrane interactions.