Loading...
Journal of muscle research and cell motility20030101Vol.24issue(2-3)

Mバンド:サルコメアの安定性のためのセーフガード?

,
,
,
,
,
文献タイプ:
  • Journal Article
  • Research Support, Non-U.S. Gov't
  • Review
概要
Abstract

筋肉のサルコメアは、化学エネルギーを動きに変える非常に効率的な機械です。ただし、生成された力の間違った分布は、エンジン自体の自己破壊につながる可能性があります。これのよく知られた例は、偏心収縮(活性化状態のサルコメアの伸長)であり、サルコメア構造に損傷を与え、筋肉のパフォーマンスの低下につながります。このレビューの目標は、筋肉体収縮中に安定性を提供するメカニズムにおける、さまざまな細胞骨格システム、特にMバンドフィラメントの関与について議論することです。Mバンドは、Sarcomeric A-Bandの中心にある横方向の構造であり、厚いフィラメントの定期的な梱包と、活性化されたサルコメアのミオシンフィラメント格子に対する張力の均一な分布の両方に責任があります。ミオメシンやMタンパク質のようなIg-Superfamilyの一部のタンパク質は、Mバンドブリッジの役割の主要な候補ですが、Mバンドの正確な分子組織は明確ではありません。ただし、Mバンドのタンパク質組成は、厚いフィラメント格子の機械的特性、特にその剛性を調節し、異なる筋肉タイプの特定の要求に合わせて調整するようです。遅い繊維の特別なMバンド設計は、構造的適応の一部である可能性があり、幅広い作業範囲にわたる連続的な収縮活動のサルコメアの安定性を支持します。結論として、M-band構造との干渉が、作業サルコメアの完全性に致命的な結果をもたらす理由について説明します。

筋肉のサルコメアは、化学エネルギーを動きに変える非常に効率的な機械です。ただし、生成された力の間違った分布は、エンジン自体の自己破壊につながる可能性があります。これのよく知られた例は、偏心収縮(活性化状態のサルコメアの伸長)であり、サルコメア構造に損傷を与え、筋肉のパフォーマンスの低下につながります。このレビューの目標は、筋肉体収縮中に安定性を提供するメカニズムにおける、さまざまな細胞骨格システム、特にMバンドフィラメントの関与について議論することです。Mバンドは、Sarcomeric A-Bandの中心にある横方向の構造であり、厚いフィラメントの定期的な梱包と、活性化されたサルコメアのミオシンフィラメント格子に対する張力の均一な分布の両方に責任があります。ミオメシンやMタンパク質のようなIg-Superfamilyの一部のタンパク質は、Mバンドブリッジの役割の主要な候補ですが、Mバンドの正確な分子組織は明確ではありません。ただし、Mバンドのタンパク質組成は、厚いフィラメント格子の機械的特性、特にその剛性を調節し、異なる筋肉タイプの特定の要求に合わせて調整するようです。遅い繊維の特別なMバンド設計は、構造的適応の一部である可能性があり、幅広い作業範囲にわたる連続的な収縮活動のサルコメアの安定性を支持します。結論として、M-band構造との干渉が、作業サルコメアの完全性に致命的な結果をもたらす理由について説明します。

The sarcomere of striated muscle is a very efficient machine transforming chemical energy into movement. However, a wrong distribution of the generated forces may lead to self-destruction of the engine itself. A well-known example for this is eccentric contraction (elongation of the sarcomere in the activated state), which damages sarcomeric structure and leads to a reduced muscle performance. The goal of this review is to discuss the involvement of different cytoskeletal systems, in particular the M-band filaments, in the mechanisms that provide stability during sarcomeric contraction. The M-band is the transverse structure in the center of the sarcomeric A-band, which is responsible both for the regular packing of thick filaments and for the uniform distribution of the tension over the myosin filament lattice in the activated sarcomere. Although some proteins from the Ig-superfamily, like myomesin and M-protein, are the major candidates for the role of M-band bridges, the exact molecular organisation of the M-band is not clear. However, the protein composition of the M-band seems to modulate the mechanical characteristics of the thick filament lattice, in particular its stiffness, adjusting it to the specific demands in different muscle types. The special M-band design in slow fibers might be part of structural adaptations, favouring sarcomere stability for a continuous contractile activity over a broad working range. In conclusion, we discuss why the interference with M-band structure might have fatal consequences for the integrity of the working sarcomere.

医師のための臨床サポートサービス

ヒポクラ x マイナビのご紹介

無料会員登録していただくと、さらに便利で効率的な検索が可能になります。

Translated by Google