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タイプVIIコラーゲン（C7）は、3つの同一のアルファ鎖で構成される層状扁平上皮基底膜タンパク質であり、それぞれが145 kDaアミノ末端非共卵性（NC1）ドメインと145 kDAカルボキシル末端コラーゲン症ドメインで構成されています。形態学的および生化学的研究は、アンカーフィブリルと呼ばれるC7二量体の組織特異的凝集体が上皮基底膜の組織化に寄与し、細胞外マトリックス（ECM）タンパク質と相互作用することにより、順守に寄与する可能性があることを示しています。この研究では、C7のNC1ドメインのほとんどをコードするcDNAをクローン化しました。推定されたアミノ酸配列は、7 1/2シーケンシャルフィブロネクチン型III（FN III）ホモロジーリピートの領域を含むECMの組織特異的組織に寄与するマルチドメインECMタンパク質の特徴的なモチーフを明らかにしました。フォンウィルブランドファクター（VWF）とRGDシーケンスのドメイン。これらのモチーフを含む精製されたC7融合タンパク質は、機能的アッセイでIV型コラーゲンに特異的に結合しています。これらの結果は、C7のNC1ドメイン内の領域が、Lamina densaおよびIV型コラーゲンを含む皮膚ECMタンパク質との相互作用を媒介することを示唆しています。これらの領域の構造変異と自己エピトープは、欠陥のある基底膜組織の発生のメカニズムを表している可能性があり、表皮膜および自己免疫型の溶解型の順守を表している可能性があります。
タイプVIIコラーゲン（C7）は、3つの同一のアルファ鎖で構成される層状扁平上皮基底膜タンパク質であり、それぞれが145 kDaアミノ末端非共卵性（NC1）ドメインと145 kDAカルボキシル末端コラーゲン症ドメインで構成されています。形態学的および生化学的研究は、アンカーフィブリルと呼ばれるC7二量体の組織特異的凝集体が上皮基底膜の組織化に寄与し、細胞外マトリックス（ECM）タンパク質と相互作用することにより、順守に寄与する可能性があることを示しています。この研究では、C7のNC1ドメインのほとんどをコードするcDNAをクローン化しました。推定されたアミノ酸配列は、7 1/2シーケンシャルフィブロネクチン型III（FN III）ホモロジーリピートの領域を含むECMの組織特異的組織に寄与するマルチドメインECMタンパク質の特徴的なモチーフを明らかにしました。フォンウィルブランドファクター（VWF）とRGDシーケンスのドメイン。これらのモチーフを含む精製されたC7融合タンパク質は、機能的アッセイでIV型コラーゲンに特異的に結合しています。これらの結果は、C7のNC1ドメイン内の領域が、Lamina densaおよびIV型コラーゲンを含む皮膚ECMタンパク質との相互作用を媒介することを示唆しています。これらの領域の構造変異と自己エピトープは、欠陥のある基底膜組織の発生のメカニズムを表している可能性があり、表皮膜および自己免疫型の溶解型の順守を表している可能性があります。
Type VII collagen (C7) is a stratified squamous epithelial basement membrane protein composed of three identical alpha chains, each consisting of a 145-kDa amino-terminal noncollagenous (NC1) domain and a 145-kDa carboxyl-terminal collagenous domain. Morphologic and biochemical studies have shown that tissue-specific aggregates of C7 dimers called anchoring fibrils may contribute to epithelial basement membrane organization and adherence by interacting with extracellular matrix (ECM) proteins such as type IV collagen. In this study, we cloned a cDNA encoding most of the NC1 domain of C7. The deduced amino acid sequence revealed motifs characteristic of multidomain ECM proteins that contribute to the tissue-specific organization of ECM including a region of 7 1/2 sequential fibronectin type III (Fn III) homology repeats, a potential collagen-binding region homologous to the A domain of von Willebrand factor (vWf) and an RGD sequence. A purified C7 fusion protein containing these motifs specifically bound to type IV collagen in a functional assay. These results suggest that regions within the NC1 domain of C7 mediate interactions with lamina densa and dermal ECM proteins including type IV collagen. Structural mutations and autoepitopes in these regions may represent mechanisms for the development of defective basement membrane organization and adherence in genetic and autoimmune forms of epidermolysis bullosa.
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