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紫色の硫黄細菌アロクロマチウムvinosumからの光合成反応中心（RC）に結合した光酸化テトラヘメシトクロムCサブユニット（THC）への還元高鉄硫黄タンパク質（HIPIP）から紫色の硫黄細菌の光合成環境で結合した光酸化テトラヘメシトクロムCサブユニット（THC）への電子移動の速度論は、制御された酸化型条件下で調整された酸化延長条件下で研究されました。フラッシュ吸収分光法。Ambient Redox電位EH = +200 mVでは、THCの高電位（HP）ヘメスのみが減少します。HIPIPからフォトオキシドHPヘムへの電子移動は、速度定数k =（4.2（4.2）の2次動態に従います。+/- 0.2）10（5）M（-1）s（-1）低イオン強度。イオン強度を増加させると、KはCAの最大係数によって増加します。2 at 640 mm kcl。[Fe4S4]クラスターに近いHIPIPの外面にあるPHE48の役割は、おそらくシトクロムヘムへの電子伝達経路にあることは、部位指向の突然変異誘発によって調査されました。PHE48をアルギニン、アスパラギン酸、およびヒスチジンに置換すると、電子供与が完全に防止されます。逆に、PHE48をチロシンおよびトリプトファンに置換すると、電子移動は依然として観察されますが、速度は1桁以上減少します。これらの結果は、PHE48が効率的な電子移動に不可欠な重要なタンパク質表面パッチに位置し、推定電子移動経路に芳香族疎水性残基の存在が重要な役割を果たすことを示唆しています。この結論は、タンパク質ドッキング計算によってサポートされており、その結果、バクテリオクロロフィルの特別ペアから最も遠いLPヘムに近いドッキングサイトが含まれるHIPIP-THC複合体の構造モデルが含まれます。
紫色の硫黄細菌アロクロマチウムvinosumからの光合成反応中心（RC）に結合した光酸化テトラヘメシトクロムCサブユニット（THC）への還元高鉄硫黄タンパク質（HIPIP）から紫色の硫黄細菌の光合成環境で結合した光酸化テトラヘメシトクロムCサブユニット（THC）への電子移動の速度論は、制御された酸化型条件下で調整された酸化延長条件下で研究されました。フラッシュ吸収分光法。Ambient Redox電位EH = +200 mVでは、THCの高電位（HP）ヘメスのみが減少します。HIPIPからフォトオキシドHPヘムへの電子移動は、速度定数k =（4.2（4.2）の2次動態に従います。+/- 0.2）10（5）M（-1）s（-1）低イオン強度。イオン強度を増加させると、KはCAの最大係数によって増加します。2 at 640 mm kcl。[Fe4S4]クラスターに近いHIPIPの外面にあるPHE48の役割は、おそらくシトクロムヘムへの電子伝達経路にあることは、部位指向の突然変異誘発によって調査されました。PHE48をアルギニン、アスパラギン酸、およびヒスチジンに置換すると、電子供与が完全に防止されます。逆に、PHE48をチロシンおよびトリプトファンに置換すると、電子移動は依然として観察されますが、速度は1桁以上減少します。これらの結果は、PHE48が効率的な電子移動に不可欠な重要なタンパク質表面パッチに位置し、推定電子移動経路に芳香族疎水性残基の存在が重要な役割を果たすことを示唆しています。この結論は、タンパク質ドッキング計算によってサポートされており、その結果、バクテリオクロロフィルの特別ペアから最も遠いLPヘムに近いドッキングサイトが含まれるHIPIP-THC複合体の構造モデルが含まれます。
The kinetics of electron transfer from reduced high-potential iron-sulfur protein (HiPIP) to the photooxidized tetraheme cytochrome c subunit (THC) bound to the photosynthetic reaction center (RC) from the purple sulfur bacterium Allochromatium vinosum were studied under controlled redox conditions by flash absorption spectroscopy. At ambient redox potential Eh = +200 mV, where only the high-potential (HP) hemes of the THC are reduced, the electron transfer from HiPIP to photooxidized HP heme(s) follows second-order kinetics with rate constant k = (4.2 +/- 0.2) 10(5) M(-1) s(-1) at low ionic strength. Upon increasing the ionic strength, k increases by a maximum factor of ca. 2 at 640 mM KCl. The role of Phe48, which lies on the external surface of HiPIP close to the [Fe4S4] cluster and presumably on the electron transfer pathway to cytochrome heme(s), was investigated by site-directed mutagenesis. Substitution of Phe48 with arginine, aspartate, and histidine completely prevents electron donation. Conversely, electron transfer is still observed upon substitution of Phe48 with tyrosine and tryptophan, although the rate is decreased by more than 1 order of magnitude. These results suggest that Phe48 is located on a key protein surface patch essential for efficient electron transfer, and that the presence of an aromatic hydrophobic residue on the putative electron-transfer pathway plays a critical role. This conclusion was supported by protein docking calculations, resulting in a structural model for the HiPIP-THC complex, which involves a docking site close to the LP heme farthest from the bacteriochlorophyll special pair.
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