鳥類の表皮における角化プロセスに関する免疫細胞化学的およびオートラジオグラフィー研究は、ケラトヒアリンの欠如を示唆しています

視聴性鳥類の表皮およびいくつかの鳥類の角質尺度における角質化のプロセスは、ケラチンおよび他の表皮タンパク質のヒスチジンおよび免疫組織化学のためのオートラジオグラフィーによって研究されています。酸性または塩基性のアルファケラチンは、基底、筋膜、および移行層に存在しますが、角質層には見られません。ケラチン化特異的α-ケラチン（AE2陽性）は、主にベータケラチンを含む角膜スケールの角質層では見られません。α-ケラチンバンドルは、apteric表皮の移行細胞の原形質膜に沿って蓄積します。スカッテートスケールの状況、移行層の状況とは対照的に、apter骨の角質層の角質層、フィラグリン様、ロリクリン様、およびトランスグルタミナーゼ免疫反応性の角質層が存在します。イソペプチド結合免疫反応性の欠如は、検出不能なイソペプチド結合が鳥類ケラチノサイトに存在することを示唆しています。免疫ゴールドの超微細構造免疫細胞化学を使用して、低いが局所的なロリクリン様であり、より少ないフィラグリン様標識は、上部棘筋のケラチン束とapter薄い皮膚の遷移ケラチノサイトの丸いオーバル顆粒または小胞に見られます。フィラググリンとロリクリン溶解は、以前はケラトヒアリンと見なされていた原形質膜と角質層に局在したα-ケラチンバンドルには存在しません。トリチン化されたヒスチジンのために超微細構造のオートラジオグラフィーを使用して、これらのアルファ - ケラチンバンドルの中に時折微量粒が見られます。マトリックスと角質細胞エンベロープタンパク質の再分布の異なるメカニズムは、おそらく哺乳類と比較して鳥類の角化細胞で作用します。ケラチンの束は、哺乳類のケラチノサイトのように、複雑な化学/機械耐性角質細胞封筒を形成しない、麻薬角化細胞を形成しないapteric表皮ケラチノサイトの脂質コアの周りに圧縮されます。これらの観察結果は、鳥類のケラチノサイトのケラチンバンドルに少量のマトリックスタンパク質が存在し、ケラトヒアリン顆粒が存在しないことを示唆しています。

The process of keratinization in apteric avian epidermis and in scutate scales of some avian species has been studied by autoradiography for histidine and immunohistochemistry for keratins and other epidermal proteins. Acidic or basic alpha-keratins are present in basal, spinosus, and transitional layers, but are not seen in the corneous layer. Keratinization-specific alpha-keratins (AE2-positive) are observed in the corneous layer of apteric epidermis but not in that of scutate scales, which contain mainly beta-keratin. Alpha-keratin bundles accumulate along the plasma membrane of transitional cells of apteric epidermis. In contrast to the situation in scutate scales, in the transitional layer and in the lowermost part of the corneous layer of apteric epidermis, filaggrin-like, loricrin-like, and transglutaminase immunoreactivities are present. The lack of isopeptide bond immunoreactivity suggests that undetectable isopeptide bonds are present in avian keratinocytes. Using immunogold ultrastructural immunocytochemistry a low but localized loricrin-like and, less, filaggrin-like labeling is seen over round-oval granules or vesicles among keratin bundles of upper spinosus and transitional keratinocytes of apteric epidermis. Filaggrin-and loricrin-labeling are absent in alpha-keratin bundles localized along the plasma membrane and in the corneous layer, formerly considered keratohyalin. Using ultrastructural autoradiography for tritiated histidine, occasional trace grains are seen among these alpha-keratin bundles. A different mechanism of redistribution of matrix and corneous cell envelope proteins probably operates in avian keratinocytes as compared to that of mammals. Keratin bundles are compacted around the lipid-core of apteric epidermis keratinocytes, which do not form complex chemico/mechanical-resistant corneous cell envelopes as in mammalian keratinocytes. These observations suggest that low amounts of matrix proteins are present among keratin bundles of avian keratinocytes and that keratohyalin granules are absent.