ヒト高速骨格ミオシン軽鎖2 cDNA：分離、単一コピー遺伝子の組織特異的発現、アイソフォームの比較配列分析、および進化関係

ヒト高速骨格ミオシン調節軽鎖（HSRLC）をコードするcDNAクローンは分離され、胎児の筋肉cDNAライブラリーから特徴付けられています。cDNAには、それぞれ5 'および3'非翻訳領域（UTR）に170アミノ酸（AA）と58および91のヌクレオチドのコーディング配列が含まれています。HSRLCは、ヒトゲノムの単一コピー遺伝子によってエンコードされ、骨格筋における組織特異的な発現パターンを示します。HSRLCの導出されたアミノ酸配列とデータベース配列の比較により、推定カルシウム結合領域で高度に保存された12アミノ酸残基が明らかになります。HSRLCは、3つの連続した潜在的なリン酸化可能なセリン残基を持っているという点で、すべてのRLCシーケンスの中でユニークです。HSRLCのCYS-129は、その調節機能に不可欠なスカロップRLCの臨界Gly-117に対応しています。RLCのNH2末端の結合をミオシン重鎖で安定化すると考えられている疎水性残基のクラスターは、RLCの高配列保存を示します。突然変異誘発によるHSRLCの機能的研究の特定のターゲットを特定することに加えて、結果はRLC遺伝子が進化した祖先遺伝子の概念をサポートしています。

A cDNA clone encoding human fast skeletal myosin regulatory light chain (HSRLC) has been isolated and characterized from a fetal muscle cDNA library. The cDNA contains the coding sequence of 170 amino acids (aa) and 58 and 91 nucleotides in the 5' and 3' untranslated regions (UTRs), respectively. HSRLC is encoded by a single copy gene in the human genome and shows a tissue-specific pattern of expression in skeletal muscle. Comparison of derived amino acid sequence of HSRLC with database sequences reveals highly conserved 12 amino acid residues in a putative calcium-binding region. HSRLC is unique among all RLC sequences in having three consecutive potential phosphorylatable serine residues. The Cys-129 of HSRLC corresponds to the critical Gly-117 of scallop RLC that is essential for its regulatory function. The clusters of hydrophobic residues that are believed to stabilize the binding of NH2-terminal of RLC with myosin heavy chain show high sequence conservation in RLCs. Besides identifying specific targets for functional studies of HSRLC by mutagenesis, the results support the concept of an ancestral gene from which the RLC genes have evolved.