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ペクチンメチルエステラーゼ(PME)は、植物細胞壁の主要成分であるペクチンに作用する最初の酵素です。PMEアクションは、異なる構造的および機能的特性を持つペクチンを生成し、植物生理学に重要な役割を果たします。植物PME活性の調節は、異なる組織および発生段階におけるいくつかのアイソフォームの微分発現と、細胞壁局所pHの微妙な修飾によって得られます。さまざまな植物源からの阻害活性も報告されています。PME(PMEI)のタンパク質性阻害剤は、キウイ果実から精製されています。Kiwi PMEIは植物PMESに対して活動しており、1:1の非共有複合体を形成しています。ポリペプチド鎖は152のアミノ酸残基で構成され、5つのCys残基が含まれており、そのうち4つはジスルフィドブリッジで接続されており、1番目から2番目から3番目から4番目です。この配列は、植物PMEのN末端プロペプチド、および植物のインバーターゼ阻害剤と有意な類似性を示しています。特に、ジスルフィドブリッジに関与する4つのCYS残基が保存されています。アミノ酸配列の類似性とCys残基の保存に基づいて、PMEI、インバーターゼ阻害剤、および未知の機能の関連タンパク質を含む大規模なタンパク質ファミリーが同定されています。キウイPMEIと高い類似性を持つシロイヌナズナゲノムに少なくとも2つの配列が存在することは、この阻害剤の遍在的な存在を示唆しています。PMEIは、フルーツジュースの製造における位相分離と雲損失の原因となる内生PMEの阻害剤として食品産業に関心を持っています。樹脂結合PMEIのアフィニティクロマトグラフィーを使用して、果物や野菜製品の残留PME活性を濃縮および検出することもできます。
ペクチンメチルエステラーゼ(PME)は、植物細胞壁の主要成分であるペクチンに作用する最初の酵素です。PMEアクションは、異なる構造的および機能的特性を持つペクチンを生成し、植物生理学に重要な役割を果たします。植物PME活性の調節は、異なる組織および発生段階におけるいくつかのアイソフォームの微分発現と、細胞壁局所pHの微妙な修飾によって得られます。さまざまな植物源からの阻害活性も報告されています。PME(PMEI)のタンパク質性阻害剤は、キウイ果実から精製されています。Kiwi PMEIは植物PMESに対して活動しており、1:1の非共有複合体を形成しています。ポリペプチド鎖は152のアミノ酸残基で構成され、5つのCys残基が含まれており、そのうち4つはジスルフィドブリッジで接続されており、1番目から2番目から3番目から4番目です。この配列は、植物PMEのN末端プロペプチド、および植物のインバーターゼ阻害剤と有意な類似性を示しています。特に、ジスルフィドブリッジに関与する4つのCYS残基が保存されています。アミノ酸配列の類似性とCys残基の保存に基づいて、PMEI、インバーターゼ阻害剤、および未知の機能の関連タンパク質を含む大規模なタンパク質ファミリーが同定されています。キウイPMEIと高い類似性を持つシロイヌナズナゲノムに少なくとも2つの配列が存在することは、この阻害剤の遍在的な存在を示唆しています。PMEIは、フルーツジュースの製造における位相分離と雲損失の原因となる内生PMEの阻害剤として食品産業に関心を持っています。樹脂結合PMEIのアフィニティクロマトグラフィーを使用して、果物や野菜製品の残留PME活性を濃縮および検出することもできます。
Pectin methylesterase (PME) is the first enzyme acting on pectin, a major component of plant cell wall. PME action produces pectin with different structural and functional properties, having an important role in plant physiology. Regulation of plant PME activity is obtained by the differential expression of several isoforms in different tissues and developmental stages and by subtle modifications of cell wall local pH. Inhibitory activities from various plant sources have also been reported. A proteinaceous inhibitor of PME (PMEI) has been purified from kiwi fruit. The kiwi PMEI is active against plant PMEs, forming a 1:1 non-covalent complex. The polypeptide chain comprises 152 amino acid residues and contains five Cys residues, four of which are connected by disulfide bridges, first to second and third to fourth. The sequence shows significant similarity with the N-terminal pro-peptides of plant PME, and with plant invertase inhibitors. In particular, the four Cys residues involved in disulfide bridges are conserved. On the basis of amino acid sequence similarity and Cys residues conservation, a large protein family including PMEI, invertase inhibitors and related proteins of unknown function has been identified. The presence of at least two sequences in the Arabidopsis genome having high similarity with kiwi PMEI suggests the ubiquitous presence of this inhibitor. PMEI has an interest in food industry as inhibitor of endogenous PME, responsible for phase separation and cloud loss in fruit juice manufacturing. Affinity chromatography on resin-bound PMEI can also be used to concentrate and detect residual PME activity in fruit and vegetable products.
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