Rouc Comma Virus Transformed eded ed edulted edが異なるペプチド基質特異性を示すRous肉腫ウイルス変換細胞から免疫沈降したV-SRCおよびC-SRCチロシンキナーゼ

Rous肉腫ウイルス（RSV）によって形質転換された細胞では、2つのSRCタンパク質が発現します：ユビキタスチロシンキナーゼC-SRCとV-SRCは、ウイルスの形質転換遺伝子の産物です。SRCキナーゼ活性のテストに広く使用されている3つの合成ペプチド基質を使用して、腫瘍細胞株H19から免疫沈降したV-SRCおよびC-SRCチロシンキナーゼによって異なる効率でリン酸化されていることを示します。V-SRCは、使用される3つのペプチドすべてに対してより高い効率（VMAX/km比）を表示しますが、V-SRCのVMAXは、3つのうち2つのペプチドを持つC-SRCのVmaxよりもはるかに低いです。基質特異性のこの違いは、無視された場合、RSV変換細胞における活性C-SRCおよびV-SRCの量の誤った推定を引き起こす可能性があります。一方、異なるペプチド基質特異性は、V-SRCおよびC-SRCキナーゼの異なるタンパク質基質特異性をin vivoで反映する可能性もあります。

In the cells transformed by Rous sarcoma virus (RSV), two Src proteins are expressed: the ubiquitous tyrosine kinase c-Src and the v-Src, the product of the transforming gene of the virus. Using three synthetic peptide substrates widely used for testing Src kinase activity, we show that they are phosphorylated with different efficiencies by the v-Src and c-Src tyrosine kinases immunoprecipitated from the tumor cell line H19. The v-Src displays higher efficiency (Vmax/Km ratio) toward all three peptides used, but the Vmax of v-Src is much lower than Vmax of c-Src with two peptides out of three. This difference in substrate specificity, if ignored, may cause misestimation of the amounts of active c-Src and v-Src in RSV-transformed cells. On the other hand, the different peptide substrate specificities may also reflect different protein substrate specificities of the v-Src and c-Src kinases in vivo.