偏光ラマン、FT-IR、およびVCD分光法によって決定される水中のテトラアラニンの立体構造

現在の記事では、水溶液中のカチオン性テトララニンの立体構造を報告しています。2つの中心アミノ酸残基の二面角の測定は、それぞれの偏光可視ラマン、フーリエ変換IR、および振動循環二色性（VCD）スペクトルでアミドI 'バンドプロファイルを分析することで達成されました。これは、最近開発された理論の拡張です（Schweitzer-Stenner、R。Biophys。J.、2002、83、523-532）。ペプチドのUV電子循環二色性（ECD）スペクトルを使用して、構造分析の結果を検証しました。分析により、二面角（PHI（12）、PSI（12））=（-70度、155度）および（PHI（23）、PSI（23））=（-80度、145度）が得られました。得られた値は、ポリプロリンIIヘリックス（PPII）のラマチャンドラン座標に非常に近いです。データは、これが主にペプチドが室温で採用した立体構造であることを示唆しています。この概念は、対応する電子循環二色性スペクトルによって裏付けられました。テトラアラニンは、ポリプロリンIIの50:50混合物と拡張ベータストランド様の立体構造が最近の分光研究から得られたトライアニンよりもPPIIに対して高い傾向を示します（Eker et al。、J。Am。Chem。Soc。2002、124、14330-14341）。CDスペクトルの温度依存性は、PPII遷移の場合、協同性が鎖に関与していることを排除します。これにより、溶媒ペプチドの相互作用が観察されたPPIIの安定性が生じるという結論につながりました。私たちの結果は、ヘリックス形成ペプチドの変性が一般に不均一なランダム立体構造ではなくPPIIを生成する理由を理解するために利用できます。

The present article reports the conformation of cationic tetraalanine in aqueous solution. The determination of the dihedral angles of the two central amino acid residues was achieved by analyzing the amide I' band profile in the respective polarized visible Raman, Fourier transform-IR, and vibrational circular dichroism (VCD) spectra by means of a novel algorithm which utilizes the excitonic coupling between the amide I modes of nearest neighbor and second nearest peptide groups. It is an extension of a recently developed theory (Schweitzer-Stenner, R. Biophys. J., 2002, 83, 523-532). UV electronic circular dichroism (ECD) spectra of the peptides were used to validate the results of the structure analysis. The analyses yielded the dihedral angles (phi(12), psi(12)) = (-70 degrees, 155 degrees ) and (phi(23), psi(23)) = (-80 degrees, 145 degrees ). The obtained values are very close to the Ramachandran coordinates of the polyproline II helix (PPII). The data suggest that this is the conformation predominantly adopted by the peptide at room temperature. This notion was corroborated by the corresponding electronic circular dichroism spectrum. Tetraalanine exhibits a higher propensity for PPII than trialanine for which a 50:50 mixture of polyproline II and an extended beta-strand-like conformation was obtained from recent spectroscopic studies (Eker et al., J. Am. Chem. Soc. 2002, 124, 14330-14341). The temperature dependence of the CD spectra rule out that any cooperativity is involved in the strand if PPII transition. This led to the conclusion that solvent-peptide interactions give rise to the observed PPII stability. Our result can be utilized to understand why the denaturation of helix-forming peptides generally yields a PPII rather than a heterogeneous random conformation.