Rana Esculentaの抗菌ペプチドであるEsculentin-1Bの1-18フラグメントの機能的特性評価

エスカレンチン-1は、Rana Esculentaの皮膚分泌から分離された46アミノ酸残基ペプチドであり、分泌に見られる生物活性分子の中で最も強力な抗菌活性を示し、真核生物細胞膜には無視できる効果があります。皮膚分泌から、抗菌活性を欠いているエスカレンン-1の19〜46の断片も分離されました。合成中の類似体を使用して、エスカレンチン-1のN末端フラグメント（1-18）の活性を詳細に研究しました。結果は、この断片がほとんどの細菌および真菌種に対して非常に活性であることを示していますが、フルレングスペプチドよりも低い範囲で、植物性ニコチアナエに対して4倍強力です。全長ペプチドに対するヒト赤血球に対する活性が低下しています。液体培地の殺害曲線は2つの分子で類似しており、短いペプチドは細菌の外側および内膜透過性を増加させることができます。全体として、これらのデータは、エスカレンチン-1の抗菌性特性がそのN末端1-18領域によって及ぼされ、正に帯電した残基分布とペプチド長が細胞選択性の重要な決定因子を表していることを示しています。

Esculentin-1 is a 46-amino acid residue peptide isolated from skin secretions of Rana esculenta, displaying the most potent antimicrobial activity among the bioactive molecules found in the secretion, with negligible effects on eukaryotic cell membranes. From skin secretions, the 19-46 fragment of esculentin-1, devoid of antibacterial activity, was also isolated. We studied in detail the activity of the N-terminal fragment (1-18) of esculentin-1 using a synthetic amidated analogue. The results show that this fragment is highly active against most bacterial and fungal species, although at a lower extent than the full-length peptide, being four-fold more potent against Phytophthora nicotianae. It has a reduced activity against human erythrocytes with respect to the full-length peptide. The killing curves in liquid medium are similar for the two molecules and the shorter peptide is able to increase the bacterial outer and inner membrane permeability. Overall these data indicate that the antimicrobial properties of esculentin-1 are exerted by its N-terminal 1-18 region and that the positively charged residue distribution as well as peptide length represent important determinants for cell selectivity.