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ロイシンリッチリピート受容体キナーゼ(LRR-RK)は、植物の膜貫通受容体様キナーゼの最大のサブファミリーを構成し、シロイヌナズナの200以上のメンバーを含む。LRR-RKSは、細胞増殖、幹細胞の維持、ホルモンの知覚、宿主固有の防御反応、創傷反応、および共生など、細胞増殖、幹細胞維持、ホルモンの知覚、宿主固有の反応、および共生など、さまざまな発達および防御関連のプロセスを調節します。いくつかの研究は、LRR-RKが二量体として作用し、一部は細胞質キナーゼドメインを欠くロイシンリッチリピート受容体様タンパク質(LRR-RPS)を持つ受容体複合体を形成する可能性があることを示しています。LRR-RKの構造的特徴はおとぎ話が類似しているという事実にもかかわらず、LRR-RKで利用可能な5つのリガンド分子は、ステロイド(ブラシノリド)からペプチド(フィトスルホカインおよびシステムイン)および分泌タンパク質(CLV3)まで、構造的に多様です。LRR-RKの正確なリガンド結合部位は理解されていません。ただし、一部のLRR-RKでLRRドメインを傍受する細胞外の「島」ドメインは、リガンド結合に重要な役割を果たす可能性があります。3つのLRR-RKシグナル伝達経路の成分を発表する進歩、すなわちステロイドシグナル伝達のBRI1、メリステム維持のCLV1、および細菌エリシターの知覚におけるFLS2は、植物LRR-RKと動物受容体シグナル伝達経路との興味深いリンクを明らかにしました。最後に、モデルシステムを超えたLRR-RK研究における急速な進歩シロイヌナズナは、ソラナシー科植物やリクルートメントにおける創傷応答性シグナル伝達経路で利用されるBRI1など、植物のLRR-RKシグナル伝達システムの進化に関する刺激的で斬新な洞察を提供しました。マメ科植物の結節発達におけるCLV1の。
ロイシンリッチリピート受容体キナーゼ(LRR-RK)は、植物の膜貫通受容体様キナーゼの最大のサブファミリーを構成し、シロイヌナズナの200以上のメンバーを含む。LRR-RKSは、細胞増殖、幹細胞の維持、ホルモンの知覚、宿主固有の防御反応、創傷反応、および共生など、細胞増殖、幹細胞維持、ホルモンの知覚、宿主固有の反応、および共生など、さまざまな発達および防御関連のプロセスを調節します。いくつかの研究は、LRR-RKが二量体として作用し、一部は細胞質キナーゼドメインを欠くロイシンリッチリピート受容体様タンパク質(LRR-RPS)を持つ受容体複合体を形成する可能性があることを示しています。LRR-RKの構造的特徴はおとぎ話が類似しているという事実にもかかわらず、LRR-RKで利用可能な5つのリガンド分子は、ステロイド(ブラシノリド)からペプチド(フィトスルホカインおよびシステムイン)および分泌タンパク質(CLV3)まで、構造的に多様です。LRR-RKの正確なリガンド結合部位は理解されていません。ただし、一部のLRR-RKでLRRドメインを傍受する細胞外の「島」ドメインは、リガンド結合に重要な役割を果たす可能性があります。3つのLRR-RKシグナル伝達経路の成分を発表する進歩、すなわちステロイドシグナル伝達のBRI1、メリステム維持のCLV1、および細菌エリシターの知覚におけるFLS2は、植物LRR-RKと動物受容体シグナル伝達経路との興味深いリンクを明らかにしました。最後に、モデルシステムを超えたLRR-RK研究における急速な進歩シロイヌナズナは、ソラナシー科植物やリクルートメントにおける創傷応答性シグナル伝達経路で利用されるBRI1など、植物のLRR-RKシグナル伝達システムの進化に関する刺激的で斬新な洞察を提供しました。マメ科植物の結節発達におけるCLV1の。
Leucine-rich repeat receptor kinases (LRR-RKs) comprise the largest subfamily of transmembrane receptor-like kinases in plants, with over 200 members in Arabidopsis. LRR-RKs regulate a wide variety of developmental and defense-related processes including cell proliferation, stem cell maintenance, hormone perception, host-specific as well as non-host-specific defense response, wounding response, and symbiosis. Several studies indicate that LRR-RKs act as dimers, and some may form a receptor complex with leucine-rich repeat receptor-like proteins (LRR-RPs) that lack a cytoplasmic kinase domain. Despite the fact that structural features of LRR-RKs are fairy similar, five available ligand molecules for LRR-RKs are structurally diverse, from steroids (brassinolides) to peptides (phytosulfokine and systemin) and secreted proteins (CLV3). Precise ligand-binding sites of LRR-RKs are not understood. However, the extracellular "island" domain that intercepts the LRR domain in some LRR-RKs may play an important role in ligand binding. Advances in unveiling components of three LRR-RK signaling pathways, namely BRI1 in steroid signaling, CLV1 in meristem maintenance, and FLS2 in bacterial elicitor perception, revealed an intriguing link between plant LRR-RK and animal receptor signaling pathways. Finally, rapid progress made in LRR-RK research beyond the model system Arabidopsis has provided exciting, novel insights into the evolution of the LRR-RK signaling system in plants, such as BRI1 utilized in the wound-responsive signaling pathway in Solanaceae plants and recruitment of CLV1 in nodule development in leguminous plants.
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