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中国のクモのチロブラチス・ジンツハオの毒液から、jingzhaotoxin-III（jztx-iii）を示したカルディオ酸を分離しました。毒素には、部分還元と配列分析の化学戦略によって割り当てられた3つの細胞内ジスルフィドブリッジ（I-IV、II-V、およびIII-VI）によって安定化された36残基が含まれています。cDNA端の3'レイピッド増幅とcDNA末端の5'レイピッド増幅を使用してクローン化および配列決定され、フルレングスcDNAはJZTX-IIIの63レシジュー前駆体をコードしました。他のスパイダーペプチドとは異なり、成熟タンパク質の前部（-x-ser-）前領域と5つの残基の介在領域が含まれています。全細胞記録の下では、JZTX-IIIは、背側根神経節ニューロンの電圧依存性ナトリウムチャネル（VGSC）またはカルシウムチャネルに影響を与えませんでしたが、それはラットの0.38マイクロームのIC（50）値の四肢耐性VGSCを有意に阻害しました。筋細胞。Scorpion Beta-Toxinとは異なり、チャネルの活性化しきい値に10 mVの脱分極シフトを引き起こしました。VGSCのJZTX-IIIの結合部位は、単純な競合アッセイを備えたサイト4であることがさらに示唆されており、10マイクロムでは、Buthus Martensi Karsch I（BMK-I、Scorpion Alpha-Like Toxin）によって誘導される遅い電流を完全に排除しました。JZTX-IIIは、VGSCに影響を与える他のSpider毒素よりもVGSCアイソフォームの選択性が高いことを示しており、毒素は心臓VGSCサブタイプを識別するための重要なリガンドを表すことを願っています。
中国のクモのチロブラチス・ジンツハオの毒液から、jingzhaotoxin-III（jztx-iii）を示したカルディオ酸を分離しました。毒素には、部分還元と配列分析の化学戦略によって割り当てられた3つの細胞内ジスルフィドブリッジ（I-IV、II-V、およびIII-VI）によって安定化された36残基が含まれています。cDNA端の3'レイピッド増幅とcDNA末端の5'レイピッド増幅を使用してクローン化および配列決定され、フルレングスcDNAはJZTX-IIIの63レシジュー前駆体をコードしました。他のスパイダーペプチドとは異なり、成熟タンパク質の前部（-x-ser-）前領域と5つの残基の介在領域が含まれています。全細胞記録の下では、JZTX-IIIは、背側根神経節ニューロンの電圧依存性ナトリウムチャネル（VGSC）またはカルシウムチャネルに影響を与えませんでしたが、それはラットの0.38マイクロームのIC（50）値の四肢耐性VGSCを有意に阻害しました。筋細胞。Scorpion Beta-Toxinとは異なり、チャネルの活性化しきい値に10 mVの脱分極シフトを引き起こしました。VGSCのJZTX-IIIの結合部位は、単純な競合アッセイを備えたサイト4であることがさらに示唆されており、10マイクロムでは、Buthus Martensi Karsch I（BMK-I、Scorpion Alpha-Like Toxin）によって誘導される遅い電流を完全に排除しました。JZTX-IIIは、VGSCに影響を与える他のSpider毒素よりもVGSCアイソフォームの選択性が高いことを示しており、毒素は心臓VGSCサブタイプを識別するための重要なリガンドを表すことを願っています。
We have isolated a cardiotoxin, denoted jingzhaotoxin-III (JZTX-III), from the venom of the Chinese spider Chilobrachys jingzhao. The toxin contains 36 residues stabilized by three intracellular disulfide bridges (I-IV, II-V, and III-VI), assigned by a chemical strategy of partial reduction and sequence analysis. Cloned and sequenced using 3'-rapid amplification of cDNA ends and 5'-rapid amplification of cDNA ends, the full-length cDNA encoded a 63-residue precursor of JZTX-III. Different from other spider peptides, it contains an uncommon endoproteolytic site (-X-Ser-) anterior to mature protein and the intervening regions of 5 residues, which is the smallest in spider toxin cDNAs identified to date. Under whole cell recording, JZTX-III showed no effects on voltage-gated sodium channels (VGSCs) or calcium channels in dorsal root ganglion neurons, whereas it significantly inhibited tetrodotoxin-resistant VGSCs with an IC(50) value of 0.38 microm in rat cardiac myocytes. Different from scorpion beta-toxins, it caused a 10-mV depolarizing shift in the channel activation threshold. The binding site for JZTX-III on VGSCs is further suggested to be site 4 with a simple competitive assay, which at 10 microm eliminated the slowing currents induced by Buthus martensi Karsch I (BMK-I, scorpion alpha-like toxin) completely. JZTX-III shows higher selectivity for VGSC isoforms than other spider toxins affecting VGSCs, and the toxin hopefully represents an important ligand for discriminating cardiac VGSC subtype.
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