シュードモナス緑膿菌フコース特異的レクチンPA-IILに構造的に似た新しいラルストニアソラナケアラム高親和性マンノース結合レクチンRS-IIL

植物病原体ラルストニアsolanacearumは、それぞれフコースとは異なる親和性を持つ2つのレクチンを生成します。以前に、真菌レクチン（Sudakevitz、D.、Imberty、A。、およびGilboa-Garber、N.、2002年に関連する最初のレクチンRSL（サブユニットM（R）9.9 kDa）の特性と配列について説明しました。J Biochem 132：353-358）。現在のコミュニケーションは、2番目のコミュニケーションであるRs-IIL（サブユニットM（R）11.6 kDa）の発見を報告しています。RS-IILはフコースを認識しますが、Pa-IILの好みスペクトルとは反対のマンノースとフルクトースにはるかに高い親和性を示します。マンノース誘導体と複合したrs-IILの結晶構造の決定は、最近解決されたPa-IIL構造に非常に類似した四量体構造を示しています（Mitchell、E.、et al。、2002、Nature struct Biol 9：918-921）。各モノマーには、単糖の結合を媒介し、単糖リガンドへのより顕著な高い親和性を説明する2つの密接なカルシウムカチオンが含まれています。陽イオンの結合ループはRS-IILおよびPA-IILで完全に保存されていますが、マンノース対フコースの好みは「特異性ループ」の3アミノ酸シーケンスの変化に起因する可能性があります。

The plant pathogen Ralstonia solanacearum produces two lectins, each with different affinity to fucose. We described previously the properties and sequence of the first lectin, RSL (subunit M(r) 9.9 kDa), which is related to fungal lectins (Sudakevitz, D., Imberty, A., and Gilboa-Garber, N., 2002, J Biochem 132: 353-358). The present communication reports the discovery of the second one, RS-IIL (subunit M(r) 11.6 kDa), a tetrameric lectin, with high sequence similarity to the fucose-binding lectin PA-IIL of Pseudomonas aeruginosa. RS-IIL recognizes fucose but displays much higher affinity to mannose and fructose, which is opposite to the preference spectrum of PA-IIL. Determination of the crystal structure of RS-IIL complexed with a mannose derivative demonstrates a tetrameric structure very similar to the recently solved PA-IIL structure (Mitchell, E., et al., 2002, Nature Struct Biol 9: 918-921). Each monomer contains two close calcium cations that mediate the binding of the monosaccharide and explain the outstandingly high affinity to the monosaccharide ligand. The binding loop of the cations is fully conserved in RS-IIL and PA-IIL, whereas the preference for mannose versus fucose can be attributed to the change of a three-amino-acid sequence in the 'specificity loop'.