小麦グルテンポリペプチドフィルムの膨張行動と構造的特性

小麦グルテンフィルムは、凝集した硫酸ドデシル硫酸ナトリウム（SDS）イン溶解性グルテンタンパク質の割合を増加させるために、制御された熱機械処理の対象となり、凝集反応はジスルフィド結合です。フィルムのレオロジー特性は、小麦グルテンフィルムが安定しており、わずかな腫れのみを示している水に浸して測定されました。水中のグルテンフィルムの平衡腫脹は、SDSに含まれるタンパク質凝集体の割合の増加とともに減少し、独立したせん断弾性率はSDS無溶性凝集体の割合が増加するにつれて急激に増加しました。両方の発見は、グルテンタンパク質間のジスルフィド結合がシステム内の主要な架橋反応であることを確認しています。せん断弾性率と凝集したタンパク質との関係（指数3の）と互換性のある関係は、分子スケールでのタンパク質ネットワークの存在を示唆しています。ただし、古典的なフロリーリナーモデルは、プラトー弾性率とグルテン容量画分との関係を説明できませんでした（約14の指数の電力法則と互換性があります）。この結果は、グルテンを絡み合ったポリマーネットワークとして説明できないことを示しています。両方の関係の解釈は、メソスケール粒子のネットワークであり、フラクタルの内部構造を持っています（フラクタル寸法が3に近い）。

Wheat gluten films were subjected to controlled thermomechanical treatments to increase the percentage of aggregated sodium dodecyl sulfate (SDS)-insoluble gluten protein, the aggregation reaction being disulfide bonding. The rheological properties of the films were measured under immersion in water, where wheat gluten films are stable and show only slight swelling. The equilibrium swelling of the gluten films in water decreased with the increase of the percentage of SDS-insoluble protein aggregates, and the frequency the independent shear modulus increased sharply with increasing percentage of SDS-insoluble aggregates. Both findings confirm that disulfide bonding between gluten proteins is the predominant cross-linking reaction in the system. A relationship between shear modulus and aggregated protein compatible with a power law (of exponent 3) suggests the existence of a protein network at a molecular scale. However, the classical Flory-Rehner model failed to describe the relationship between the plateau modulus and the gluten volume fraction (a very drastic increase, compatible with a power law of an exponent of about 14). This result shows that gluten cannot be described as an entangled polymer network. The interpretation of both relationships is a network of mesoscale particles which in turn have a fractal inner structure (with a fractal dimension close to 3).